Posttranslationale Proteinmodifikationen

Posttranslationale Proteinmodifikationen beinhalten die Faltung, Sortierung, Spaltung und Veränderung von Proteinen, um diese nach der Translation funktionsfähig zu machen. Bei der Faltung des Proteins, bilden sich komplexe Sekundär-, Tertiär- und Quartärstrukturen. Zudem können der Polypeptidkette neue funktionelle Gruppen oder Moleküle angefügt werden, z. B. Phosphoryl-, Methyl- oder Acetylgruppen, Kohlenhydrate Kohlenhydrate Chemie der Kohlenhydrate und Lipide Lipide Fettsäuren und Lipide. Proteine Proteine Proteine und Peptide müssen außerdem in das richtige intrazelluläre Kompartiment transportiert werden, um intrazelluläre Funktionen zu erfüllen, für die Sekretion verpackt oder in die Zellmembran Zellmembran Die Zelle: Zellmembran eingefügt zu werden.

Aktualisiert: 05.07.2023

Redaktionelle Verantwortung: Stanley Oiseth, Lindsay Jones, Evelin Maza

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Überblick über Aminosäuren

Aminosäuren sind die Bausteine von Proteinen. Grundlegende Kenntnisse über Aminosäuren ermöglichen ein umfassenderes Verständnis der Proteinfaltung und -modifikation.

Aminosäurestruktur

Proteinogene Aminosäuren sind α-Aminosäuren. Jede dieser Aminosäuren enthält ein zentrales Kohlenstoffatom („Alpha-Kohlenstoff“), das vier Bindungen eingeht:

Eigenschaften von Aminosäuren

Aminosäuren können anhand der Merkmale ihrer Seitenketten kategorisiert werden:

  • Polar oder unpolar
  • Hydrophob oder hydrophil
  • Geladen oder ungeladen bei physiologischem pH-Wert
  • Sauer oder basisch
Klassifizierung von Aminosäuren nach R-Gruppe

Klassifikation von Aminosäuren nach der Seitenkette

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Proteinfaltung

Ebenen der Proteinstruktur

Die Proteinstruktur, oft als Proteinfaltung bezeichnet, hat vier Ebenen.

  1. Primärstruktur
  2. Sekundärstruktur
  3. Tertiärstruktur
  4. Quartärstruktur

Primärstruktur

  • Die Primärstruktur ist die lineare Abfolge der Aminosäuren in der Peptidkette.
  • „Perlen an einer Schnur“, verbunden durch Peptidbindungen
  • Diese Struktur bestimmt letztendlich alle Eigenschaften des Proteins.
Beispiel für die Primärstruktur eines Proteins

Beispiel für die Primärstruktur eines Proteins

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Sekundärstruktur

  • Die Sekundärstruktur wird durch relativ nahe beieinander liegende Aminosäuren (etwa 3 – 10 Aminosäuren auseinander) gebildet.
  • Häufige Motive:
    • α-Helix: Schraube mit randständigen Seitenketten
    • β-Faltblätter:
      • Planare Struktur aus zickzackförmigen Aminosäuresträngen
      • Seitenketten ragen oben und unten aus dem Faltblatt heraus.
    • Schleifen: U-förmige Verbindungsstücke zwischen α-Helices und/oder β-Faltblättern, die in der Regel Prolin Prolin Synthese nicht-essenzieller Aminosäuren und/oder Glycin enthalten
  • Sekundärstrukturen werden durch Wasserstoffbrücken zwischen dem Carboxylsauerstoff und den Aminwasserstoffen stabilisiert.
  • Einige einfache Faserproteine (z. B. Keratin) weisen nur Primär- und Sekundärstrukturen auf.
  • Mit digitalen Computermodelle können Sekundärstrukturen anhand der Aminosäuresequenz dargestellt werden.
Beispiele für α-Helices und β-Faltblätter

Beispiele für α-Helices und β-Faltblätter

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Tertiärstruktur

Die Tertiärstruktur ist gekennzeichnet durch komplexe Schleifenbildung und Faltung. Diese räumliche Struktur des Proteins ist auf Wechselwirkungen und Bindungen zwischen weiter voneinander entfernten Teilen des Proteins zurückzuführen. Wechselwirkungen, die die Tertiärstruktur erzeugen, sind:

  • Wasserstoffbrücken: Wechselwirkungen zwischen polaren Seitenketten
  • Disulfidbrücken: starke kovalente Bindungen zwischen zwei Cysteinen
  • Ionenbindungen: Bindungen zwischen einer positiv geladenen/sauren Seitenkette (z. B. Carboxylgruppe der Asparaginsäure) und einer negativ geladenen/basischen Seitenkette (z. B. Amingruppe von Lysin)
  • Metallische Bindungen: Assoziation zweier Regionen eines Proteins über ein Metallion (z. B. Eisen Eisen Spurenelemente)
  • Hydrophobe Wechselwirkungen zwischen unpolaren Seitenketten: Zusammenlagerung unpolarer Moleküle, zur Kontaktverminderung zum Wasser
Beispiel für Tertiärstruktur

Beispiel für Tertiärstruktur

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Quartärstruktur

Die Quartärstruktur ist die Zusammenlagerung mehrerer Untereinheiten eines Proteins zu einem einzigen Protein.

  • Jede Untereinheit weist eine eigene Primär-, Sekundär- und Tertiärstruktur auf.
  • Untereinheiten werden durch die gleichen Wechselwirkungen zusammengehalten, die die Tertiärstruktur erzeugen:
    • Wasserstoffbrücken
    • Ionenbindungen
    • Disulfidbrücken (kovalente Bindungen)
    • Metallische Bindungen
    • Hydrophobe Wechselwirkungen
  • Tertiärfaltung und Quartärfaltung erzeugen mehrere gemeinsame Motive:
    • β–α–β
    • β-Fass (häufig in Membrankanälen)
    • Helix-Turn-Helix

Chaperonproteine

Chaperonproteine unterstützen die Proteinfaltung.

Chaperonproteine unterstützen die Proteinfaltung

Chaperonproteine unterstützen die Proteinfaltung

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Proteindenaturierung

Ein denaturiertes Protein ist ein Protein, das entfaltet wurde und deshalb nicht mehr funktionsfähig ist. Zur Proteindenaturierung führen Änderungen von:

  • pH-Wert
  • Temperatur
  • Ionenkonzentration
Denaturierung von Proteinen

Proteine können infolge von Änderungen des pH-Werts, der Temperatur oder der Ionenkonzentration denaturieren.

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Protein-Sortierung

Proteine Proteine Proteine und Peptide werden nach ihrem Zielort sortiert. Sie verbleiben entweder in der Zelle, werden in die Plasmamembran eingebaut oder exportiert.

Exportproteine und Oberflächenproteine

Proteine Proteine Proteine und Peptide, die für den Einbau in die Plasmamembran und/oder die Sekretion aus der Zelle bestimmt sind, werden am rauen endoplasmatischen Retikulum (RER) synthetisiert:

  • Während der Translation signalisiert eine Signalpeptidsequenz am Ende der wachsenden Polypeptidkette, dass ein Protein zum Export aus der Zelle bestimmt ist.
  • Ein Signalerkennungspartikel (Englisches Akronym: SRP) bindet an die Signalpeptidsequenz und unterbricht die Elongation.
  • Das gesamte Ribosom wird zum rER transloziert und assoziiert mit einer Pore in der Membran.
  • Die Translation wird weitergeführt und das wachsende Polypeptid in das Lumen des rER eingefädelt.
  • Proteine Proteine Proteine und Peptide werden dann zu den Lysosomen oder zur Plasmamembran transportiert oder zur Exozytose (Sekretion) verpackt:
    • Exportproteine folgen dem sekretorischen Weg: rER → Golgi-Apparat → Plasmamembran
    • Proteine Proteine Proteine und Peptide, die für den Golgi-Apparat, den Einbau in die Plasmamembran oder zum Export bestimmt sind, werden in Transportvesikeln verpackt.
Andocken eines Ribosoms an das raue endoplasmatische Retikulum

Anlagerung eines Ribosoms an das raue endoplasmatische Retikulum
SRP: Signalerkennungspartikel

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Intrazelluläre Proteine Proteine Proteine und Peptide

Proteinmodifikation

Nach der Translation wird das synthetisierte Protein weiter modifiziert, um ein funktionelles Protein zu bilden. Diese Modifikation umfassen beispielsweise das Abspalten von Teilen der Polypeptidkette oder das Anfügen einer funktionellen Gruppe.

Limitierte Proteolyse

Die limitierte Proteolyse ist ein Prozess, bei dem Teile der Polypeptidkette entfernt werden, um ein funktionsfähiges Protein zu erhalten.

Anfügen einer funktionellen Gruppe

Proteine Proteine Proteine und Peptide werden durch die kovalente Addition funktioneller Gruppen und anderer Moleküle modifiziert.

  • Häufige Modifikationen:
    • Phosphorylierung
    • Acetylierung
    • Methylierung
    • Ubiquitylierung
    • Glykosylierung
    • Lipidierung
  • Funktionelle Gruppen, die modifiziert werden:
  • Allgemeine Grundsätze:
    • Hydrophobe Gruppen ermöglichen den Einbau eines Proteins in eine Membran.
    • Die Anlagerung von Cofaktoren kann die enzymatische Aktivität erhöhen.

Phosphorylierung

  • Addition einer Phosphatgruppe
  • Funktionen:
    • Regulation der enzymatischen Aktivität
    • Zellulärer Energiestoffwechsel: ATP, Guanosintriphosphat (GTP), Nicotinamidadenindinukleotidphosphat (NADPH)

Acetylierung und Methylierung

  • Addition einer Acetylgruppe oder Methylgruppe
  • Funktionen:
    • Aktivierung vieler Medikamente
    • Regulation der Genexpression und Proteinsynthese
    • Histon-Modifikationen
Acetylierung eines Polypeptids

Acetylierung eines Polypeptids
CoA: Coenzym A
NAT: N-terminale Acetyltransferasen

Bild : „Protein-acetylation-nterminal“ von Hbf878. Lizenz: CC0 1.0

Ubiquitylierung

Glykosylierung

N-gebundenes versus O-gebundenes Glykoprotein

N-gebundenes versus O-gebundenes Glykoprotein

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Lipidierung

  • Addition eines Lipidmoleküls zur Bildung eines Proteolipids
  • Typischerweise bei Proteinen, die mit einer Phospholipidmembran assoziiert sind
  • Beispiele für Lipidierung:
    • Hinzufügen eines Glycosylphosphatidylinositol-Ankers (GPI-Anker): Verankerung von Oberflächenproteinen
    • N-Myristoylierung: Anfügen einer Myristoylgruppe an Proteine Proteine Proteine und Peptide, die an der Signaltransduktion, Onkogenese Onkogenese Karzinogenese und Immunabwehr beteiligt sind
    • Prenylierung oder Palmitoylierung: Anlagerung einer Prenyl- oder Palmitinsäuregruppe an Membranproteine, wodurch diese hydrophobe Eigenschaften erhalten

Klinische Relevanz

Anomalien der posttranslationalen Modifikation, Proteinfaltung oder Protein-Sortierung können zu verschiedenen klinisch bedeutsamen Erkrankungen führen.

  • Protease-Inhibitoren: HIV HIV Retroviren: HIV nutzt den Prozess der Proteolyse während seines Lebenszyklus, um aus Vorläufermolekülen funktionelle Strukturproteine zu bilden. Diese Proteasen sind ein Ziel der Anti-HIV-Medikamente Anti-HIV-Medikamente Anti-HIV-Medikamente, die als Protease-Inhibitoren bezeichnet werden.
  • Alzheimer-Krankheit: neurodegenerative Erkrankung, die zu Demenz Demenz Demenz: Schwerwiegende neurokognitive Störungen führt. Es wird angenommen, dass falsch gefaltete und/oder abnormal modifizierte Proteine Proteine Proteine und Peptide, einschließlich des β-Amyloid-Peptids und der Tau-Proteine, an der Alzheimer-Krankheit beteiligt sind. Ob die Alzheimer-Krankheit die Fehlfaltung von Proteinen bedingt oder die fehlgefalteten Proteine Proteine Proteine und Peptide die Krankheit verursachen, wird noch erforscht.
  • Parkinson-Krankheit: progressive neurodegenerative Bewegungsstörung, die sich mit Zittern, Steifheit und Verlangsamung der Bewegung manifestiert. Die Parkinson-Krankheit wird vermutlich zumindest teilweise durch die Akkumulation eines Proteins namens α-Synuclein in den Neuronen Neuronen Nervensystem: Histologie der nigrostriatalen Bahn verursacht. Das resultiert im Zelltod Zelltod Zellschäden und Zelltod der betroffenen Neurone. Die Fehlfaltung von α-Synuclein führt zur Bildung unlöslicher Aggregate, die sich anhäufen und die Signalübertragung stören.
  • Mukoviszidose Mukoviszidose Mukoviszidose (Zystische Fibrose) (Cystische Fibrose): autosomal-rezessive Erkrankung, die durch Mutationen im CFTR -Gen verursacht wird. Die Mutationen führen zu einer Dysfunktion der Chloridkanäle. Folge ist die Bildung eines hyperviskosen Schleims und die Ansammlung von Sekreten. Es gibt fünf verschiedene Mutationsklassen. Klasse II umfasst eine Gruppe von Mutationen, die mit einer abnormalen posttranslationalen Modifikation verbunden sind. Aufgrund dieser Anomalien werden die Proteine Proteine Proteine und Peptide nicht an die richtigen zellulären Lokalisationen transportiert und sind häufig defekt. Eine typische Mutation dieser Klasse ist F508del. Die Mukoviszidose Mukoviszidose Mukoviszidose (Zystische Fibrose) manifestiert sich durch chronische Atemwegsinfektionen, Gedeihstörungen und eine exokrine Pankreasinsuffizienz.

Quellen

  1. Barrett, KE, Barman, SM, Brooks, HL, Yuan, JX (2019). General principles & energy production in medical physiology. Ganong’s review of medical physiology, 26. Aufl. New York: McGraw-Hill Education. Abgerufen von https://accessmedicine.mhmedical.com/content.aspx?aid=1159051016
  2. Bender, DA, Murray, RK (2018). Glycoproteins. In Rodwell, VW et al. (Hrsg.). Harper’s Illustrated Biochemistry, 31. Aufl. New York: McGraw-Hill-Ausbildung. Abgerufen von https://accessmedicine.mhmedical.com/content.aspx?aid=1160192722
  3. Botham, KM, Murray, RK (2018). Intracellular traffic & sorting of proteins. In Rodwell, VW et al. (Hrsg.). Harper’s Illustrated Biochemistry, 31. Aufl. New York: McGraw-Hill Education. Abgerufen von https://accessmedicine.mhmedical.com/content.aspx?aid=1160192994
  4. Cooper, GM (2000). Protein folding and processing. Sinauer Associates. Abgerufen von https://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK9843/
  5. Sweeney, P., et al. (2017). Protein misfolding in neurodegenerative diseases: implications and strategies. Translational Neurodegeneration 6(6). https://doi.org/10.1186/s40035-017-0077-5
  6. Weil, PA (2018). The diversity of the endocrine system. In Rodwell, VW et al. (Hrsg.). Harper’s Illustrated Biochemistry, 31. Aufl. New York: McGraw-Hill Education. Abgerufen von https://accessmedicine.mhmedical.com/content.aspx?aid=1160191674

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eLearning Award 2023

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Comenius-Award 2019

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Die Lecturio Business Flat erhielt 2019 das Comenius-EduMedia-Siegel, mit dem die Gesellschaft für Pädagogik, Information und Medien jährlich pädagogisch,  inhaltlich und gestalterisch
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Simon Veiser

Simon Veiser beschäftigt sich seit 2010 nicht nur theoretisch mit IT Service Management und ITIL, sondern auch als leidenschaftlicher Berater und Trainer. In unterschiedlichsten Projekten definierte, implementierte und optimierte er erfolgreiche IT Service Management Systeme. Dabei unterstützte er das organisatorische Change Management als zentralen Erfolgsfaktor in IT-Projekten. Simon Veiser ist ausgebildeter Trainer (CompTIA CTT+) und absolvierte die Zertifizierungen zum ITIL v3 Expert und ITIL 4 Managing Professional.

Dr. Frank Stummer

Dr. Frank Stummer ist Gründer und CEO der Digital Forensics GmbH und seit vielen Jahren insbesondere im Bereich der forensischen Netzwerkverkehrsanalyse tätig. Er ist Mitgründer mehrerer Unternehmen im Hochtechnologiebereich, u.a. der ipoque GmbH und der Adyton Systems AG, die beide von einem Konzern akquiriert wurden, sowie der Rhebo GmbH, einem Unternehmen für IT-Sicherheit und Netzwerküberwachung im Bereich Industrie 4.0 und IoT. Zuvor arbeitete er als Unternehmensberater für internationale Großkonzerne. Frank Stummer studierte Betriebswirtschaft an der TU Bergakademie Freiberg und promovierte am Fraunhofer Institut für System- und Innovationsforschung in Karlsruhe.

Sobair Barak

Sobair Barak hat einen Masterabschluss in Wirtschaftsingenieurwesen absolviert und hat sich anschließend an der Harvard Business School weitergebildet. Heute ist er in einer Management-Position tätig und hat bereits diverse berufliche Auszeichnungen erhalten. Es ist seine persönliche Mission, in seinen Kursen besonders praxisrelevantes Wissen zu vermitteln, welches im täglichen Arbeits- und Geschäftsalltag von Nutzen ist.

Wolfgang A. Erharter

Wolfgang A. Erharter ist Managementtrainer, Organisationsberater, Musiker und Buchautor. Er begleitet seit über 15 Jahren Unternehmen, Führungskräfte und Start-ups. Daneben hält er Vorträge auf Kongressen und Vorlesungen in MBA-Programmen. 2012 ist sein Buch „Kreativität gibt es nicht“ erschienen, in dem er mit gängigen Mythen aufräumt und seine „Logik des Schaffens“ darlegt. Seine Vorträge gestaltet er musikalisch mit seiner Geige.

Holger Wöltje

Holger Wöltje ist Diplom-Ingenieur (BA) für Informationstechnik und mehrfacher Bestseller-Autor. Seit 1996 hat er über 15.800 Anwendern in Seminaren und Work-shops geholfen, die moderne Technik produktiver einzusetzen. Seit 2001 ist Holger Wöltje selbstständiger Berater und Vortragsredner. Er unterstützt die Mitarbeiter von mittelständischen Firmen und Fortune-Global-500- sowie DAX-30-Unternehmen dabei, ihren Arbeitsstil zu optimieren und zeigt Outlook-, OneNote- und SharePoint-Nutzern, wie sie ihre Termine, Aufgaben und E-Mails in den Griff bekommen, alle wichtigen Infos immer elektronisch parat haben, im Team effektiv zusammenarbeiten, mit moderner Technik produktiver arbeiten und mehr Zeit für das Wesentliche gewinnen.

Frank Eilers

Frank Eilers ist Keynote Speaker zu den Zukunftsthemen Digitale Transformation, Künstliche Intelligenz und die Zukunft der Arbeit. Er betreibt seit mehreren Jahren den Podcast „Arbeitsphilosophen“ und übersetzt komplexe Zukunftsthemen für ein breites Publikum. Als ehemaliger Stand-up Comedian bringt Eilers eine ordentliche Portion Humor und Lockerheit mit. 2017 wurde er für seine Arbeit mit dem Coaching Award ausgezeichnet.

Yasmin Kardi

Yasmin Kardi ist zertifizierter Scrum Master, Product Owner und Agile Coach und berät neben ihrer Rolle als Product Owner Teams und das höhere Management zu den Themen agile Methoden, Design Thinking, OKR, Scrum, hybrides Projektmanagement und Change Management.. Zu ihrer Kernkompetenz gehört es u.a. internationale Projekte auszusteuern, die sich vor allem auf Produkt-, Business Model Innovation und dem Aufbau von Sales-Strategien fokussieren.

Leon Chaudhari

Leon Chaudhari ist ein gefragter Marketingexperte, Inhaber mehrerer Unternehmen im Kreativ- und E-Learning-Bereich und Trainer für Marketingagenturen, KMUs und Personal Brands. Er unterstützt seine Kunden vor allem in den Bereichen digitales Marketing, Unternehmensgründung, Kundenakquise, Automatisierung und Chat Bot Programmierung. Seit nun bereits sechs Jahren unterrichtet er online und gründete im Jahr 2017 die „MyTeachingHero“ Akademie.

Andreas Ellenberger

Als akkreditierter Trainer für PRINCE2® und weitere international anerkannte Methoden im Projekt- und Portfoliomanagement gibt Andreas Ellenberger seit Jahren sein Methodenwissen mit viel Bezug zur praktischen Umsetzung weiter. In seinen Präsenztrainings geht er konkret auf die Situation der Teilnehmer ein und erarbeitet gemeinsam Lösungsansätze für die eigene Praxis auf Basis der Theorie, um Nachhaltigkeit zu erreichen. Da ihm dies am Herzen liegt, steht er für Telefoncoachings und Prüfungen einzelner Unterlagen bzgl. der Anwendung gern zur Verfügung.

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Zach Davis ist studierter Betriebswirt und Experte für Zeitintelligenz und Zukunftsfähigkeit. Als Unternehmens-Coach hat er einen tiefen Einblick in über 80 verschiedene Branchen erhalten. Er wurde 2011 als Vortragsredner des Jahres ausgezeichnet und ist bis heute als Speaker gefragt. Außerdem ist Zach Davis Autor von acht Büchern und Gründer des Trainingsinstituts Peoplebuilding.

Wladislav Jachtchenko

Wladislaw Jachtchenko ist mehrfach ausgezeichneter Experte, TOP-Speaker in Europa und gefragter Business Coach. Er hält Vorträge, trainiert und coacht seit 2007 Politiker, Führungskräfte und Mitarbeiter namhafter Unternehmen wie Allianz, BMW, Pro7, Westwing, 3M und viele andere – sowohl offline in Präsenztrainings als auch online in seiner Argumentorik Online-Akademie mit bereits über 52.000 Teilnehmern. Er vermittelt seinen Kunden nicht nur Tools professioneller Rhetorik, sondern auch effektive Überzeugungstechniken, Methoden für erfolgreiches Verhandeln, professionelles Konfliktmanagement und Techniken für effektives Leadership.

Alexander Plath

Alexander Plath ist seit über 30 Jahren im Verkauf und Vertrieb aktiv und hat in dieser Zeit alle Stationen vom Verkäufer bis zum Direktor Vertrieb Ausland und Mediensprecher eines multinationalen Unternehmens durchlaufen. Seit mehr als 20 Jahren coacht er Führungskräfte und Verkäufer*innen und ist ein gefragter Trainer und Referent im In- und Ausland, der vor allem mit hoher Praxisnähe, Humor und Begeisterung überzeugt.

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