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Der Vortrag „Biologische Oxidation: PDH-Komplex und Citratcyclus 2010“ von Dr. rer. nat. Peter Engel ist Bestandteil des Kurses „Archiv - Biochemie für Mediziner*innen 2010“. Der Vortrag ist dabei in folgende Kapitel unterteilt:
Die primäre OH-Gruppe des Ethanols wird u.a. im Stoffwechsel durch zwei Dehydrogenasen reduziert.
Durch die Aufnahme von Ethanol wird die Gluconeogenese stimuliert.
Ethanol liegt in seinem Energiegehalt zwischen Kohlenhydraten und Proteinen.
Die Verstoffwechslung von Ethanol führt zu einer Steigerung des NAD+/NADH-Quotienten.
Die Verstoffwechslung von Ethanol führt zu einer vermehrten Bildung von Oxalacetat und Pyruvat.
Nach Zufuhr von Ethanol wird der Citratzyclus stimuliert, um die anfallenden Essigsäuremoleküle oxidieren zu können.
Der PDH-Komplex katalysiert eine oxidative Decarboxylierung.
An der oxidativen Decarboxylierung des α-Ketoglutarats ist Liponsäure beteiligt
Thiaminpyrophosphat ist Coenzym der Transketolase des Pentosephosphatweges.
Das während der oxidativen Decarboxylierung gebildete FADH2 besitzt ein negativeres Redoxpotenzial als NADH.
Bei der oxidativen Decarboxylierung einer α-Ketosäure entsteht stets ein Thioester.
Der PDH-Komplex der Leber ist im phosphorylierten Zustand aktiv.
Während des Citratzyklus findet eine Substratkettenphosphorylierung statt.
Im Citratzyklus entstehen pro Acetyl-CoA 2 CO2.
Der Citratzyklus besitzt amphibolen Charakter.
Die Isocitratdehydrogenase ist ein Multienzymkomplex.
Die Isocitratdehydrogenase katalysiert eine oxidative Decarboxylierung.
Pro Acetyl-CoA entsteht 3 NADH im Citratzyklus.
In der Resorptionsphase läuft der Citratzyklus in umgekehrter Reihenfolge ab
Im Citratzyklus findet eine Substratketten-Phosphorylierung statt.
Die Enzyme des Citratzyklus sind alle in der Matrix der Mitochondrien lokalisiert.
Bei der vollständigen Verwertung von Acetyl-CoA entstehen 10 ATP pro Acetyl-CoA.
Die α-Ketoglutaratdehydrogenase ist Thiamin abhängig.
Die größte Menge des im Stoffwechsel anfallenden Kohlendioxids entsteht durch den PDH-Komplex und den Citratzyklus.
Findet im Citratzyklus eine Hydrierung einer ungesättigten Verbindung statt?
Findet im Citratzyklus eine Oxidation einer primären alkoholischen Gruppe statt?
Findet im Citratzyklus eine Dehydrierung einer gesättigten Verbindung statt?
Findet im Citratzyklus eine Phosphorolyse eines Thioesters statt?
Findet im Citratzyklus eine Umwandlung eines sekundären in einen tertiären Alkohol statt?
Findet im Citratzyklus eine oxidative Decarboxylierung einer α-Ketosäure statt?
Findet im Citratzyklus eine Kondensation eines C2- und eines C4-Körpers statt?
Findet im Citratzyklus eine NAD-abhängige Oxidation einer gesättigten Verbindung statt?
Die richtige Reihenfolge der Substrate im Citratzyklus ist:
Welche der folgenden Zuordnungen von Enzym und Coenzym ist falsch?
Welche der folgenden Zuordnungen von Enzym und Coenzym ist falsch?
Biotin ist an ATP-abhängigen Carboxylierungen beteiligt.
Der Thiazolring des Thiaminpyrophosphates ist in der Lage eine Carbanion zu bilden.
Die reduzierte Liponsäure verfügt über zwei Thiolgruppen und stellt eine kovalent gebundene prosthetische Gruppe dar.
Der Isoalloxazinring ist Bestandteil des Riboflavins und ist in der Coenzymform an Redoxreaktionen beteiligt.
Das Kobalt-haltige Vitamin B12 kann als Coenzym an Alkylverschiebungen beteiligt sein.
NAD+ ist ein Hydrid-Ionen-Akzeptor, der als prosthetische Gruppe an vielen verschiedenen Redoxreaktionen beteiligt sein kann.
Glutathion enthält eine atypische Peptidbindung.
Das ATP ist in komplexierter Form mit Mg2+ an Redoxreaktionen beteiligt.
Coenzym A dient im Stoffwechsel vor allem der Aktivierung von Carboxylgruppen.
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... nicht umgekehrt übertragen werden 6.6.5 Regulation des PDH-Komplexes. der PDH-Komplex stellt einen interkonvertierbaren Enzymkomplex dar. im phosphorylierten Zustand ist er inaktiv, im dephosphorylierten Zustand aktiv; Kinase und Phosphatase sind Bestandteil des Komplexes und werden gegensinnig reguliert: - ADP , PP i und Pyruvat hemmen die Kinase, wodurch der PDH-Komplex nicht in die inaktive Form überführt werden kann - die aktive (dephospho-) Form des PDH-Komplexes wird durch ATP , Acetyl-CoA und NADH gehemmt, d.h. beim erhöhten Fettsäureabbau kann Pyruvat nicht mehr in Acetyl-CoA umgewandelt werden Allosterisch als ...
... mit Ausnahme der Succinatdehydrogenase [SDH] sind sämtliche Enzyme lösliche Proteine (die SDH ist Bestandteil von Komplex II der Atmungskette, s.u.) 6.7.1 Übersicht Oxalacetat Acetyl-CoA Aconitase Citrat-Synthase Fumarase Isocitrat- Dehydrogenase - Ketoglutarat- Dehydrogenase Succinat - Dehydrogenase Succinyl-CoA-Synthetase Malat- Dehydrogenase HS-CoA Citrat Isocitrat Succinat - Ketoglutarat Malat Fumarat + H 2O ...
... Reaktionsfolge der Succinyl-CoA-Synthetase 3'-Phospho-Histidin (Teil der Peptidkette), Anhydrid (Substratkettenphosphorylierung) f) Succinat-Dehydrogenase: Umwandlung von Succinat in Fumarat ...
... Fumarat Oxalacetat Pyruvatdehydrogenase Pyruvat, ADP Acetyl-CoA, ATP , NADH 6.7.5 Amphibole Eigenschaften des Citratcyclus. der Citratcyclus besitzt über seine Zwischenprodukte eine große Anzahl von Querverbindungen zu anderen Bereichen des Intermediärstoffwechsels . so liefert er Ausgangsstoffe für diverse Synthesewege (z.B. Porphyrine); die Zwischenprodukte des Citratcyclus dienen aber auch als Eintrittsstellen vieler abbauender Stoffwechselwege, vor allem der Abbau der Aminosäuren (sehe Randbemerkungen und Kapitel Aminosäure- stoffwechsel) Amphiboler Charakter. Citrat: zytosolisches Acetyl-CoA zur Fettsäure ...