Zellbiologische Grundlagen 3 von Dr. rer. nat. Peter Engel

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Dozent des Vortrages Zellbiologische Grundlagen 3

Dr. rer. nat. Peter Engel

Seit 2011 ist er Ass. Prof. an der DPU in Krems an der Donau und ist dort für die vorklinische Ausbildung der Studenten der Zahnmedizin in den naturwissenschaftlich geprägten Fächern (Biochemie, Chemie, biologie) verantwortlich.
Er ist Mitbegründer (2001) und geschäftsführender Mitgesellschafter der NawiKom GbR (nawikom.de) sowie Mitgesellschafter der PhysiKurs GmbH (physikurs.de). In beiden Unternehmungen ist er hauptverantwortlich für die konzeptionelle Entwicklung und Umsetzung der Lehr- und Lernkonzepte.Im Zentrum steht die mittlerweile über mehr als 25jährige professionelle Lehrtätigkeit in den vorklinischen Fächern Biologie, Chemie und Biochemie sowie den klinischen Fächern Pharmakologie und Immunologie. Hierdurch verfügt er über eine weitreichende interdisziplinäre Kernkompetenz sowie über Erfahrungen bezüglich der Anforderungen des Medizinstudiums, den entsprechenden Prüfungsinhalten und der entsprechenden Umsetzung in Zielgruppen-gerichtete Lehr- und Trainingsveranstaltungen (Semesterabschlussprüfungen, Physikum, beruflich verwendbares fächerübergreifendes vorklinisches Wissen).

Vor Beginn seiner Selbständigkeit war er von 1991-1998 in der Arbeitsgruppe für biochemische Pharmakologie an der Ruhr-Universität Bochum als Laborleiter und Dozent in Forschung und Lehre tätig. Sein Diplom- und Dissertation erfolgten am Max-Planck-Institut für experimentelle Endokrinologie Hannover (Schwerpunkt: Molekulare Wirkungen der Estrogene) ; sein Studium der Biochemie (Abschluss: Dipl.-Biochemiker) absolvierte er an der Medizinischen Hochschule Hannover.

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Auszüge aus dem Begleitmaterial

... auf den Amid-Stickstoff des Asparagins erfolgt durch ständige Glykosyltransferasen, es entsteht ein N-glykosidische Bindung ...

... BIP (s. BC Script- Proteinfaltung) binden an das ‘neue’ Protein und verhindern den Rücktransport. N-glykosidisch gebundene KHe spielen huierbei eine große Rolle ...

... der Transport durch den Golgi-Apparat erfolgt durch Bildung von Vesikeln an einem und der Verschmelzung mit dem nächsten Stapel. Nach dem Erreichen des TGN sind die ...

... lysosomale Membran enthält eine große Anzahl hoch-glykosylierter Proteine (Schutz vor Selbstverdau) -Residualkörper / Lipofuszingranula / Telolysosomen (Hämatoxylinfärb. gelb) -Funktion: –Abbau von Material aus dem Extrazellularraum –Fertilisation / Akrosom –Autophagie / Turnover von ...

... Tay-Sachs-Syndrom Defekt der Hexosaminidase geistige Retardation, Erblindung, Tod im Alter von ca. 3 Jahren. Pompe‘sche Erkrankung Defekt der a-Glucosidase zählt ...

... vollständigen Fehlen der lysosomalen Hydrolasen. Die Zellen enhalten große Mengen an unverdautem Material, das sich in Form von Inklusionen (Einschlüssen)

... eine kontinuierliche Lage (50-200 nm) liegt auf der basalen Seite von Epithelzellen (Darm, Lunge), findet sich ebenfalls unterhalb von Epithelzellen der Epidermis und der ...

... Quervernetzung entsteht durch Reaktion dieser Aldehydgruppen mit je einer Aminogruppe unter Bildung einer Schiff‘schen Base, im Falle des Hydroxy-Allysins lagert sich die Schiff‘sche Base irreversibel um (Amadori-Umlagerung) (Analogie zum HbA1C) Allysin ...

... Die lösliche Form des Fibronectins besitzt eine wichtige Funktion bei der Wundheilung (es lagert sich in das gebildete Fibringerüst ein). Das unlösliche F. ist ein Adhäsionsmolekül mit Brückenfunktion, d.h. es bildet spezifische Wechselwirkungen zwischen Komponenten der ECM aus. Das F. ist aus zwei ...

... Prüfung: PhysiKurs 28 Laminin. Familie extrazellulärer Glykoproteine. Sie bestehen aus drei Polypeptidketten ...

... Membranlipiden verantwortlich. Dem glatten ER (sER) fehlt der ribosomale Besatz. Zu den Funktionen des sER zählen die Synthese von Steroidhormonen, es ist weiterhin beteililgt an Detoxifikationsprozessen (Monoxygenasen, siehe Biochemie-Script: Biotransformation) und dient als intrazellulärer „Calcium-Speicher“. Die Bildung von Glucose aus Glucose-6-Phosphat durch die Glc-6-P-Phosphatase Proteine, deren Synthese an membrangebundenen Ribosomen erfolgt, werden gewöhnlich an einer hydrophoben Sequenz erkannt, die gewöhnlich am oder in der Nähe Aminoterminus liegt. Direkt nach der Bildung der Signalsequenz am Ribosom bindet der Signal-Recognition-Particle = SRP an die Sequenz und verlagert den Komplex an das rER. Nach der Assoziation des Komplexes an die Membran dissoziiert das SRP erneut ab, das neu gebildetete Polypeptid wird durch eine Pore in der ER- Membran in das ER-Lumen eingeführt. Lysosomale und sekretorische ...

... Bereichen. Es lassen sich zwei gegenüberliegende Bereiche O-Glykosylierung, findet im Golgi-Apparat statt, Aminosäuren: Ser, Thr und Hydroxy-Lysin (s. Kollagen) N-Glykosylierung. Beginnt im rER und endet im Golgi.  Dolicholphosphat ist beteiligt (Isoprenoid aus 17-21 Isopreneinheiten). Die Glykoreste werden in geringem Ausmaß im ER und im Wesentlichen im Golgi getrimmt Qualitätskontrolle im ER - PDI & BIP (s. BC Script- Proteinfaltung) binden an das ‘neue’ Protein und verhindern den Rücktransport. N-glykosidisch gebundene KHe spielen hierbei eine ...

... Sie besitzen folglich eine Signalsequenz, die für den Eintritt ins ER erforderlich ist. Im Golgi werden die lysosomalen Proteine mit einem Mannose-6-Phosphat-Rest verbunden. Hierdurch können Sie an den Mannose-6-Phosphat-Rezeptor binden. Dieser Adressierungsmechanismus führt zur Bildung von Clathrin-umschlossener Vesikel im Bereich des trans-Golgi. Auf diesem Wege gelangen die sauren Hydrolasen in die Vorstufen der Lyssomen. Nach der Vesikelbildung sind noch weitere Reifungsprozesse erforderlich (u.a. Anschalten der H+ -A TPase, Fusionieren mehrerer Vesikel). Die Lysosomen sind in der Lage nahezu sämtliche Typen von biologischen Molekülen abzubauen. Die Spaltprodukte können im Anschluss durch die lysosomale Membran an das Cytosol abgegeben werden. Die lysosomalen Enzyme besitzen alle ein saures pH-Optimum (saure Hydrolasen) zwischen 4-5, der intralysosomale pH-Wert liegt ebenfalls in diesem Bereich (4.6). Die hohe Protonenkonzentration innerhalb der Lysosomen wird durch eine membranständige H+ - A TPase aufrecht erhalten. Die lysosomale Membran enthält eine große Anzahl hoch-glykosylierter Proteine, welche das Lysosom vor einer Selbstzerstörung schützen. Im elektronenoptischen\, Bild ...

... es u.a. zu einer verminderten geistigen Entwicklung. Bei der Pompe’schen Erkrankung ist die Glucosidase betroffen, die für den lysosomalen Glykogenabbau unerlässlich ist. Im Falle des Morbus Gaucher liegt ein Defekt der Glucocerebrosidase vor, der mit einer Vergrößerung von Milz und Leber, einer Erosion der langen Knochen, einer mentalen Retardation verbunden ist. Für diese Erkrankung besteht die Möglichkeit einer Enzymersatztherapie (das isolierte Enzym wird in deglykosylierter Form infundiert und wird von Makrophagen aufgenommen und in die lysososomen aufgenommen). Im Falle der I-Cell-Disease, einer schwerwiegenden lysosomalen Speicherkrankheit, liegt ein Defekt in der Bildung von Mannose-6-Phosphat-Resten zugrunde. Dies führt zu einem nahezu vollständigen Fehlen der lysosomalen Hydrolasen. Die Zellen enhalten große Mengen an unverdautem Material, das sich in Form von Inklusionen (Einschlüssen) bemerkbar macht ( I = Inclusions). Die Erkrankung führt bereits früh ...

... die Metastasierung, d.h. die Wanderung von Tumorzellen). b) Proteine der Extrazellularmatrix Kollagen. Kollagene sind die häufigsten Proteine der Extrazellularmatrix. Es existieren fibrilläre (z.B. Typ I, II, III) und nicht fibrilläre Kollagene (z.B. Typ IV in der Basalllamina). Kollagen ist das häufigste Protein im menschlichen Organismus. Die Kollagen-Typen I, II und III bilden etwa 90% des gesamten Kollagens. Kollagene stellen ca. 25% des gesamten Proteins (!) eines Säugetierorganismus dar . Die typische Struktur der Kollagenmoleküle ist die Triple-Helix: Helix aus drei Polypeptidketten (Ketten). Jede Kette bildet für sich eine linksgängige Helix. Die drei Ketten winden sich umeinander zu einer rechtsgängigen Tripelhelix. Das Sequenzmotiv Gly-Xaa-Y aa (s. Abb.) wiederholt sich hundertfach in den drei Ketten des Kollagens. Xaa ist häufig Prolin (Pro), Yaa of t Hydroxyprolin (Hyp ...

... um das Eisen zu reduzieren. Glycosylierung einzelner Hydoxylysin-Reste; Ausbildung von Disulfidbrücken in den Pro- peptiden. Freisetzung der Polypeptidkette mit disulfidverbrückten und N-glycosylierten Propeptiden. Zusammenlagerung dreier Polypeptidketten über die C-Propeptide und Beginn der Tripel- OOH OHCHCH2 OHOH O Ascorb\bnsäure Ox\bdat\bon Redukt\bon O O OCHCH 2 OHOH O Dehydro- ascorb\bnsäure +2H + + 2e - -2H + -2e - Vitamin C - wasserlösliches Vitamin, Lactonstruktur, Endiolstruktur (saurer Charakter = Ascorbinsäure), biologisches Redoxsystem,  Radikalfänger, u.a. Coenzym der ...

... Hydroxyallysin-Resten ein). Die Quervernetzung erfolgt unter Reaktion der Desaminierungsprodukte mit Lysinresten eines anderen Tropokollagenstranges Fibronectin F wird vorrangig von Fibroblasten (unlösliches F) aber auch in einer Spleißvariante (lösliches F) von der Leber gebildet. Die lösliche Form des Fibronectins besitzt eine wichtige Funktion bei der Wundheilung. (es lagert sich in das gebildete Fibringerüst ein) Das unlösliche F ist ein Adhäsionsmolekül mit Brückenfunktion, d.h. es bildet spezifische Wechselwirkungen zwischen Komponenten der ECM aus. Das F ist aus zwei Polypeptidketten aufgebaut, die folgende Strukturmerkmale enthalten: Bindungsstellen für Komponenten der ECM (Kollagene & Proteoglykane), Bindungsstellen für Rezeptoren auf der Zelloberfläche, hierzu zählt die RGD-Sequenz (R= Arginin, G = Glycin, D-Asparaginsäure) über die eine Wechselwirkung mit Integrinen ...

... Keratansulfat und Chondroitinsulfat bildet nicht-kovalente Aggregate mit Hyaluronsäure Hyaluronsäure. H ist ein ungewöhnlich großes Polymer aus bis zu 25 000 (!) Disaccharid-Einheiten aus Glucuronsäure und N-Acetyl-Glucosamin.  Ungewöhnlich ist ebenfalls, dass es nicht kovalent mit einem Core-Protein verbunden ist d) Wechselwirkung zwischen Zellen und Komponenten der ECM. Integrine stellen eine Familie integraler Membranproteine dar, die sich auf der Oberfläche nahezu sämtlicher Zellen befinden. Sie bestehen aus zwei Ketten (alpha, beta), welche beide die ...

... Fibronectin Beispiele für Prozesse, an denen Integrine beteiligt sind: Diapedese von neutrophilen Granulocyten (LF A1, siehe Immunologie-Unterlagen), Thrombozytenaggregation (Glykoprotein IIb/IIIa, Fibrinogenrezeptor), Normale Zellen benötigen zum Überleben den Kontakt zur ECM über Integrine; bei entarteten Zellen geht dieser Kontakt verloren. Integrine verfügen häufig über eine RGD-bindende Domäne. Die Abkürzung RGD steht für eine Abfolge der Aminosäuren Arg-Gly-Asp, wie sie z. B. im Fibronectin vorhanden ist. 1.2.9 Zell-Zellkontakte: Zell-Zell-Kontakte werden oft in drei Hauptgruppen eingeteilt: Man unterscheidet die mechanischen Kontakte (Desmosomen / Zonula adhaerens) von den kommunikativen Kontakten (Gap junctions) und den Verschlusskontakten (Tight junctions). Im Folgenden werden die Desmosomen und die Zonula adhaerens getrennt voneinander aufgeführt. a) Zonula adherens: Die Zonula adhaerens findet sich ...

... Typ X VII Das Keratin und die Plaquestrukturen sind über Integrine mit der Zelle verbunden. Auf der Pemphigus vulgaris, Autoimmunerkrankung mit Antikörpern gegen Desmoglein,  Verlust der Kohäsion (des Zusammenhaltes) zwischen Epidermiszellen (=Acantholyse). Es kommt zur Bläschenbildung, typischerweise sind der Mund, die Kopfhaut, das Gesicht, der Nacken, die Achselhöhlen, die Leisten und der Rumpf betroffen. Ankerkollagen =  Kollagen Typ VII in der Dermis Bullöses Pemphigoid. Automimmunerkrankung: Antikörper gegen hemidesmosomalen Proteine, z. B. vs BP 180 oder Integrin. Epidermolysis bullosa junctionalis: Defekt des Integrins

... (BP180) Hemidesmosom Zell-Matrix Plakoglobin, Plakophilin, Desmoplakin intermediäre Filamente Desmocollin und Desmoglein der Nachbarzelle Cadherin (Desmoglein, Dsemocollin Desmosom (Mafula adherebs) Catenin, Plakoglobin p120- Catenin, Vincullin, -Actinin Actinfilamente Cadherine der Nachbarzelle Cadherine Zobula adherebs (Gürtel- desmosome. b) Zell-Zell intrazelluläre Abkerproteine, Assoziation mit Zytoskelett, Extrazellulärer Liga Transmembran, Adhäsionsprotein Junktion Plectin, Dystonin (BP230) Intermediäre Filamente ECM-Proteine Integrin  64, nyp XVII Kollagen (BP180) Hemidesmosom Zell-Matrix Plakoglobin, Plakophilin, Desmoplakin intermediäre Filamente Desmocollin und Desmoglein der Nachbarzelle Cadherin (Desmoglein, Dsemocollin Desmosom (Mafulaadherens) Catenin, Plakoglobin p120- Catenin, Vincullin, Actinin. Actinfilamente Cadherine der Nachbarzelle Cadherine Zobula adherens (Gürtel- desmosomen) Zell-Zell Intrazelluläre Ankerproteine Assoziation mit Zytoskelett Extrazellulärer Ligand Transmembran Adhäsionsprotein Junktion e) Gap Junctions (Nexus) Bei den Gap junctions handelt es sich um spezialisierte Strukturen, die der interzellulären Kommunikation, ...

... und Fimbrin in einer hoch regelmäßigen Anordnung gehalten werden. Die Mikrofilamente verleihen den Mikrovilli eine gewisse Stabilität. Die Mikrofilamente interagieren mit einer filamentösen Lage, dem sogenannten terminalen Netz, unterhalb der Basis der Mikrovilli. Das terminale Netz ist seinerseits mit der Zonula adhaerens verbunden. 1.2.10 Peroxisomen a) Aufbau und Funktion: Bei den Peroxisomen handelt es sich um einfache, membran-umschlossene Vesikel mit einem Durchmesser zwischen 0.1 bis 1.0 µm, die fast in allen eukaryontischen Zellen vorkommen. Sie enthalten oft ein dichtes, kristallines Zentrum oxidativer Enzyme. Oft werden Peroxisomen auch Microbodies genannt. Es handelt sich um multifunktionale Organellen, die mehr als 50 Enzyme unterschiedlichster Aktivitäten enthalten. So finden sich z.B. Enzymsyteme für die Oxidation von verzweigten und unverzweigten Fettsäuren mit sehr langer Kettenlänge (24-26 C-Atome). Die peroxisomale Oxidation dient der Verkürzung der Fettsäuren zur Vorbereitung auf die mitochondriale Weiterverarbeitung. In den Peroxisomen finden Prozesse statt, ...

... werden. Die entsprechenden Gene werden als PEX-Gene bezeichnet. Sämtliche peroxisomalen Proteine sind kernkodiert. Die PEX-Proteine werden durchnummeriert. Für den Import in die Matrix der Peroxisomen erhalten diese Proteine eine Signalsequenz, die wie eine Postleitzahl funktioniert: Durch Bindung an spezifische Rezeptoren („Ankerplätze“) im Zytoplasma und in der Peroxisomenmembran, bewirken sie die Einschleusung dieser P\uroteine in die Matrix der Peroxisomen. Es gibt zwei solcher peroxisomalen „targeting“ Signale (PTS): ein sehr einfaches (PTS 1), das nur aus den drei Aminosäuren Serin, Lysin und Leucin (abgekürzt als SKL) besteht, und ein zweites komplexeres ...