Hierarchie der Proteinstruktur 2010 von Dr. rer. nat. Peter Engel

Quiz zum Vortrag

Dozent des Vortrages Hierarchie der Proteinstruktur 2010

Dr. rer. nat. Peter Engel

Seit 2011 ist er Ass. Prof. an der DPU in Krems an der Donau und ist dort für die vorklinische Ausbildung der Studenten der Zahnmedizin in den naturwissenschaftlich geprägten Fächern (Biochemie, Chemie, biologie) verantwortlich.
Er ist Mitbegründer (2001) und geschäftsführender Mitgesellschafter der NawiKom GbR (nawikom.de) sowie Mitgesellschafter der PhysiKurs GmbH (physikurs.de). In beiden Unternehmungen ist er hauptverantwortlich für die konzeptionelle Entwicklung und Umsetzung der Lehr- und Lernkonzepte.Im Zentrum steht die mittlerweile über mehr als 25jährige professionelle Lehrtätigkeit in den vorklinischen Fächern Biologie, Chemie und Biochemie sowie den klinischen Fächern Pharmakologie und Immunologie. Hierdurch verfügt er über eine weitreichende interdisziplinäre Kernkompetenz sowie über Erfahrungen bezüglich der Anforderungen des Medizinstudiums, den entsprechenden Prüfungsinhalten und der entsprechenden Umsetzung in Zielgruppen-gerichtete Lehr- und Trainingsveranstaltungen (Semesterabschlussprüfungen, Physikum, beruflich verwendbares fächerübergreifendes vorklinisches Wissen).

Vor Beginn seiner Selbständigkeit war er von 1991-1998 in der Arbeitsgruppe für biochemische Pharmakologie an der Ruhr-Universität Bochum als Laborleiter und Dozent in Forschung und Lehre tätig. Sein Diplom- und Dissertation erfolgten am Max-Planck-Institut für experimentelle Endokrinologie Hannover (Schwerpunkt: Molekulare Wirkungen der Estrogene) ; sein Studium der Biochemie (Abschluss: Dipl.-Biochemiker) absolvierte er an der Medizinischen Hochschule Hannover.

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Auszüge aus dem Begleitmaterial

... Prüfung: PhysiKurs 2 Formale Bildung der Peptidbindung ...

... mesomere Grenzstrukturen der Peptidbindung. Eigenschaften: planar, partieller Doppelbindungscharakter ...

... Abschnitt der Ärztlichen Prüfung: PhysiKurs 4 1.4 Peptidbindung. Kurzschreibweise ...

... Primärstruktur Aminosäuresequenz. Sekundärstruktur a-Helix, b-Faltblatt. Supersekundärstrukturen Helix-Schleife, Helix-Motiv ...

... Prolin kann aufgrund seiner zyklischen Struktur nicht Teil einer a-Helix sein; deshalb wird es auch als Helixbrecher bezeichnet. Wasserstoffbrücken zwischen der jeweils 1. und 4. Aminosäure tragen wesentlich zur Stabilisierung der Helix bei >C=O d- ...

... parallel oder antiparallel ausgerichtet sein. Es wird auch durch H-Brücken ...

... Struktur eines Proteins in vielen Bereichen des Proteins lässt sich die Tertiärstruktur als eine Kombination von Sekundärstruktur-Elementen auffassen. Diese Kombinationen werden auch als Struktur-Motive bezeichnet, da diese in ähnlicher ...

... zu finden intermediäre Filamente (z.B. Keratin), Myosin. Leucin-Zipper Leucin-Zipper-Proteine bilden eine ...

... Erster Abschnitt der Ärztlichen Prüfung: PhysiKurs 11 ...

... Bereichen des Proteins. Domänen sind meist mit einer definierten Funktion innerhalb des Proteins verbunden. Proteine sind somit durch eine ...

... Quartärstruktur. Proteine besitzen nur dann eine Quartärstruktur, wenn sie aus mehreren Peptidketten zusammengesetzt sind. Die einzelnen Peptidketten bezeichnet man als ...

... jede Untereinheit ist in der Lage ein Sauerstoffmolekül zu binden, damit werden pro Hb vier Moleküle Sauerstoff transportiert. Jede Globin-Kette ist mit einem Häm-Molekül (prosthetische Gruppe) assoziiert ...

... Erster Abschnitt der Ärztlichen Prüfung: PhysiKurs 15 ...

... vier Pyrrolringe sind über Methinbrücken miteinander verbunden. Es handelt sich um ein vollständig durchkonjugiertes System ...

... PhysiKurs 17 Sauerstoff-Bindungskurven von Hb und Mb sigmoidal vs. hyperbol Bindungsgrad Anteil der besetzten ...

... Zellen enthalten drei Klassen von Proteinen, welche einem Polypeptid dabei helfen, die richtige ...

... 1.6.1 Proteindisulfidisomerase (PDI). Die PDI katalysiert die reversible Bildung und Spaltung von Disulfidbrücken in einem neu gebildeten Protein ...

... in die cis-Konfiguration beschleunigt so die Faltung von prolinhaltigen Peptiden fast alle Peptidbindungen ...

... Viele neu synthetisierte und somit noch ungefaltete Proteine enthalten eine große Zahl exponierte hydrophobe Bereiche, deshalb zeigen sie eine extreme ...

... Chaperonine (Hsp 60) Hsp 90 Proteine assoziiert mit Steroidhormonrezeptoren ...

... finden sich in Eu- und Prokaryonten und sind hoch konserviert verschiedene Versionen existieren bei Eukaryonten im Zytosol, den Mitochondrien, dem ER und den Chloroplasten. Sie sind in der Lage als ...

... in einem ATP-abhängigen Prozess wird im Innern des ‚Käfigs‘ die korrekte Faltung rekonstituiert (Schutz vor unerwünschten Wechselwirkung mit anderen Proteinen) ...

... Proteinen sind über Peptidbindungen miteinander verbunden, wobei die Aminogruppe der einen Aminosäure mit der Carboxylgruppe einer zweiten Aminosäure verknüpft ist. Bei der Bildung einer Peptidbindung handelt es sich um einen endergonen Prozess, d.h. der Vorgang wird ohne Energie nicht freiwillig ablaufen (Folge: um eine Peptidbindung unter physiologischen Bedingungen zu knüpfen, muss Energie zugeführt werden). Umgekehrt ist die Spaltung einer Peptidbindung ein exergoner Vor- ...

... N-Termibus 1.5 Hierarchie der Proteinstrukturen 1.5.1 Primärstruktur - Aminosäuresequenz: Abfolge der Aminosäuren im Protein 1.5.2 Sekundärstruktur a) Helix rechtsgängige Schraube mit einer Ganghöhe von 3.6 angeordnet (d.h. 3.6 Aminosäuren pro kompletter Windung) - Prolin kann aufgrund seiner zyklischen Struktur nicht Teil einer a-Helix sein; deshalb wird es auch als Helixbrecher bezeichnet. ...

...bei einer amphipathischen Helix sind die Seitenketten entsprechend ihrer Polarität nach einer bestimmten Seite ausgerichtet. Im Extremfall ist die eine Seite der Helix vollkommen hydrophil und die gegenüberliegende Seite vollkommen hydrophob. b) ein Faltblatt kann parallel oder antiparallel ausgerichtet sein, es wird auch durch H-Brücken stabilisiert, die Immunglobulin-Domäne zeigt einen hohen Faltblatt Anteil 1.5.3 Supersekundärstrukturen: die Tertiärstruktur entspricht der dreidimensionalen Struktur einer gesamten Peptidkette, in vielen Bereichen des Proteins ...

... jede Untereinheit ist in der Lage ein Sauerstoffmolekül zu binden, damit werden pro Hb vier Moleküle Sauerstoff transportiert. Jede Globin-Kette ist mit einem Häm-Molekül (prosthetische Gruppe) assoziiert, ein Häm-Molekül besteht aus einem Tetrapyrrol-Ring und einem zentral gebundenen Fe2+.  Das Methämoglobin (Fe3+ ) ist nicht in der Lage, Sauerstoff zu binden. Häm:  Häm ist die prosthetische Gruppe von Myoglobin und Hämoglobin (Transportproteine für Sauerstoff) und von Cytochromen (hämhaltigen Redoxproteinen ). Vier Pyrrolringe sind über Methinbrücken miteinander verbunden, es handelt sich um ein vollständig durchkonjugiertes System. Planare Geometrie: das Eisen liegt in der zweiwertigen Form vor, oxidiertes Hb (Met-Hb ist funktionsuntüchtig) ...

... die PDI katalysiert die reversible Bildung und Spaltung von Disulfidbrücken in einem neu gebildeten Protein: die PDI katalysiert also Austauschreaktionen zwischen Disulfidbrücken innerhalb eines Proteins durch Ausbildung gemischter Disulfide. Dies geschieht so lange, bis die thermodynamisch stabilste Brücke gebildet wurde. Bei Eukaryonten ist die PDI im ER-Lumen lokalisiert 1.6.3 Peptidyl-Prolyl- cis-trans-Isomerasen werden auch als Rotamasen bezeichnet, katalysieren die reversible Umwandlung einer AA-Pro-Peptidbindung von der trans- in die cis-Konfiguration, beschleunigt so die Faltung von Prolin-haltigen Peptiden. Fast alle Peptidbindungen, an denen Prolin nicht beteiligt ist, liegen in der ...

... Binding Protein ist ein Hsp70 Protein im ER b) Chaperonine bilden große, käfigartige Strukturen aus vielen Untereinheiten, finden sich in Bakterien und Eukaryonten.  Sie binden auch fehlgefaltete globuläre Proteine. Über deren exponierte hydrophobe Bereiche in einem A TP-abhängigen Prozess wird im Innern des ‚Käfigs‘ die ...