Fragentraining Biochemie Tag 1 2010 von Dr. rer. nat. Peter Engel

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Über den Vortrag

Der Vortrag „Fragentraining Biochemie Tag 1 2010“ von Dr. rer. nat. Peter Engel ist Bestandteil des Kurses „Archiv - Biochemie für Mediziner*innen 2010“. Der Vortrag ist dabei in folgende Kapitel unterteilt:

Fragen Aminosäuren, Proteine und Enzyme Teil1
Teil 2
Teil 3

Dozent des Vortrages Fragentraining Biochemie Tag 1 2010

Dr. rer. nat. Peter Engel

Seit 2011 ist er Ass. Prof. an der DPU in Krems an der Donau und ist dort für die vorklinische Ausbildung der Studenten der Zahnmedizin in den naturwissenschaftlich geprägten Fächern (Biochemie, Chemie, biologie) verantwortlich.
Er ist Mitbegründer (2001) und geschäftsführender Mitgesellschafter der NawiKom GbR (nawikom.de) sowie Mitgesellschafter der PhysiKurs GmbH (physikurs.de). In beiden Unternehmungen ist er hauptverantwortlich für die konzeptionelle Entwicklung und Umsetzung der Lehr- und Lernkonzepte.Im Zentrum steht die mittlerweile über mehr als 25jährige professionelle Lehrtätigkeit in den vorklinischen Fächern Biologie, Chemie und Biochemie sowie den klinischen Fächern Pharmakologie und Immunologie. Hierdurch verfügt er über eine weitreichende interdisziplinäre Kernkompetenz sowie über Erfahrungen bezüglich der Anforderungen des Medizinstudiums, den entsprechenden Prüfungsinhalten und der entsprechenden Umsetzung in Zielgruppen-gerichtete Lehr- und Trainingsveranstaltungen (Semesterabschlussprüfungen, Physikum, beruflich verwendbares fächerübergreifendes vorklinisches Wissen).

Vor Beginn seiner Selbständigkeit war er von 1991-1998 in der Arbeitsgruppe für biochemische Pharmakologie an der Ruhr-Universität Bochum als Laborleiter und Dozent in Forschung und Lehre tätig. Sein Diplom- und Dissertation erfolgten am Max-Planck-Institut für experimentelle Endokrinologie Hannover (Schwerpunkt: Molekulare Wirkungen der Estrogene) ; sein Studium der Biochemie (Abschluss: Dipl.-Biochemiker) absolvierte er an der Medizinischen Hochschule Hannover.

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Auszüge aus dem Begleitmaterial

... Sämtliche proteinogene Aminosäuren besitzen ein asymmetrisches C- Atom 3.Die Carboxylgruppe am C1 besitzt den niedrigsten pKs-Wert 4.Der I.E.P. entspricht dem pH, an dem die Aminosäure die höchste Pufferkapazität besitzt ...
... Valin-verzweigtkettige Aminosäure-nicht-essentiell •Serin-primärer Alkohol-geladene Seitenkette •Lysin—zwei primäre Aminogruppen—nicht essentiell •Tyrosin—phenolische OH-Gruppe—drei pKm •Histidin—Imidazol-Ring—Pufferwirkung ...
... Die Bildung eines Dipeptids aus den Aminosäuren ist ein exergoner Prozess •Die Peptidbindung kann trans– oder cis-konfiguriert sein ...
... Schwermetall-Ionen blockieren bevorzugt die Seitenketten von Serin in Proteinen •Peptidbindungen, an denen Prolin beteiligt ist, sind stets trans-konfiguriert ...
... Die Enzymklassen sind durch eine bestimmte Substratspezifität gekennzeichnet •Ribozyme sind katalytisch aktive RNA-Moleküle ...
... Reaktion 1.Ordnung ist abhängig von der Eduktkonzentration •Die Halbwertzeit einer Reaktion 0.Ordnung verdoppelt sich mit der Verdopplung der Konzentration ...
... Die Reaktionsgeschwindigkeit einer enzymkatalysierten Reaktion hängt von der Enzym- als auch von der Substratkonzentration ab. •Die Maximalgeschwindigkeit hängt von der eingesetzten Enzymmenge ab. •Die Maximalgeschwindigkeit hängt von der Substratkonzentration ab ...
... Kompetitive Inhibitoren gehören zu den irreversiblen Inhibitoren •Allosterische Inhibitoren binden kovalent an das Enzym ...
... man den begrenzten Abbau eines Proteins •Die Aktivierung des Trypsinogens erfolgt direkt nach der Sekretion an der Oberfläche der Acinuszellen, um eine intrazelluläre Aktivierung zu verhindern ...