Allgemeine Strukturmerkmale proteinogener Aminosäuren von Dr. rer. nat. Peter Engel

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Über den Vortrag

Der Vortrag „Allgemeine Strukturmerkmale proteinogener Aminosäuren“ von Dr. rer. nat. Peter Engel ist Bestandteil des Kurses „Biochemie für Mediziner“. Der Vortrag ist dabei in folgende Kapitel unterteilt:

  • Einleitung
  • Aminosäuren und Proteine
  • Säure-Base-Verhalten
  • Strukturformeln und Daten der proteinogenen Aminosäuren
  • Prinzip einer Transaminierung

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Dozent des Vortrages Allgemeine Strukturmerkmale proteinogener Aminosäuren

Dr. rer. nat. Peter Engel

Dr. rer. nat. Peter Engel

Seit 2011 ist er Ass. Prof. an der DPU in Krems an der Donau und ist dort für die vorklinische Ausbildung der Studenten der Zahnmedizin in den naturwissenschaftlich geprägten Fächern (Biochemie, Chemie, biologie) verantwortlich.
Er ist Mitbegründer (2001) und geschäftsführender Mitgesellschafter der NawiKom GbR (nawikom.de) sowie Mitgesellschafter der PhysiKurs GmbH (physikurs.de). In beiden Unternehmungen ist er hauptverantwortlich für die konzeptionelle Entwicklung und Umsetzung der Lehr- und Lernkonzepte.Im Zentrum steht die mittlerweile über mehr als 25jährige professionelle Lehrtätigkeit in den vorklinischen Fächern Biologie, Chemie und Biochemie sowie den klinischen Fächern Pharmakologie und Immunologie. Hierdurch verfügt er über eine weitreichende interdisziplinäre Kernkompetenz sowie über Erfahrungen bezüglich der Anforderungen des Medizinstudiums, den entsprechenden Prüfungsinhalten und der entsprechenden Umsetzung in Zielgruppen-gerichtete Lehr- und Trainingsveranstaltungen (Semesterabschlussprüfungen, Physikum, beruflich verwendbares fächerübergreifendes vorklinisches Wissen).

Vor Beginn seiner Selbständigkeit war er von 1991-1998 in der Arbeitsgruppe für biochemische Pharmakologie an der Ruhr-Universität Bochum als Laborleiter und Dozent in Forschung und Lehre tätig. Sein Diplom- und Dissertation erfolgten am Max-Planck-Institut für experimentelle Endokrinologie Hannover (Schwerpunkt: Molekulare Wirkungen der Estrogene) ; sein Studium der Biochemie (Abschluss: Dipl.-Biochemiker) absolvierte er an der Medizinischen Hochschule Hannover.


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Auszüge aus dem Begleitmaterial

... der Ärztlichen Prüfung: PhysiKurs 1 Biochemie ...

... Session mehrfach bearbeiten, und sich so einen optimalen Lernerfolg sichern. Jede Session kann als eine in sich abgeschlossene Einheit betrachtet werden. Aus fachdidaktischer Sicht ist ...

... bewusst auf das Multiple-Choice System verzichtet, um zu verhindern dass Fragen "auswendig" gelernt werden und somit nicht verstanden werden. Auch im Hinblick auf eine mündliche Prüfung, in der vor allem die Verknüpfung komplexer Lerninhalte gefordert wird, ist ein reines Auswendiglernen absolut kontraproduktiv. ...

... nochmals verfestigt und vervollständigt werden. Sie sind somit im Besitz eines komplementären Lernsystems, das auf jeden Lerntyp optimal angepasst ist. An dieser Stelle sei ebenfalls auf die komplementären Biologie- und Chemie-Sessions ...

... der Ärztlichen Prüfung: PhysiKurs 5 Biochemie ...

... Pufferverhalten von Aminosäuren 11 1.3 Strukturformeln und Daten der proteinogenen Aminosäuren 12 1.3.1 Einteilung der Aminosäuren 12 1.3.2 Wichtige Stoffwechselbeziehungen 14 1.3.3 Physikochemische Eigenschaften der Seitenketten 15 1.3.4 Tabelle mit einer Auswahl von pK-Werten 21 1.4 Beispielfragen 22 ...

... 7 Biochemie 1.1 Allgemeine Strukturmerkmale proteinogener Aminosäuren Merke C-Atome mit 4 ...

... sie drehen die Ebene des linear polarisierten Lichts chirale Moleküle, die sich wie Bild und Spiegelbild verhalten (Enantiomere = Spiegelbildisomere), drehen die Ebene ...

... Zur Erinnerung Carboxylgruppe - Carboxylat die Carboxylgruppe (-COOH) ist die funktionelle Gruppe der Cabonsäuren. Aminogruppe - Ammoniumgruppe eine Aminogruppe ...

... der Reaktion der Säure mit Wasser. Je größer der Ks-Wert, desto stärker die Säure. Im Falle des pKs-Wertes gilt: Je kleiner ...

... 1.2 Säure-Base-Verhalten Ladungszustand einer Aminosäure der Ladungszustand einer Aminosäure ist abhängig vom pH-Wert der Lösung, ...

... nach der Größe geordnet (pKs1, pKs2 usw.) oder nach der Lage im Molekül (pK-COOH, pK-NH3+, pKR) bezeichnet CNH3 + R ...

... 1.2.2 Berechnung des I.E.P. besitzt eine Aminosäure mehr als 2 dissoziable Gruppen, werden zur Berechnung des I.E.P. die ...

... pKS2=8,95 pKS3=10,53 sauer basisch 1.2 Säure-Base-Verhalten 1.2.2 Berechnung des I.E.P. von Lysin 2 ...

... die beiden kleineren pK-Werte, bei den basischen Aminosäuren die beiden größeren ist der pH-Wert kleiner als der IEP, so wandert die Aminosäure aufgrund ihrer positiven Ladung zum ...

... 1.2 Säure-Base-Verhalten 1.2.3 Isoelektrischer Punkt unter physiologischen Bedingungen ist eine saure Aminosäure negativ geladen, dementsprechend ...

... Base Säure pKpHs Base ...

... als der pKs1-Wert, dominiert die Säureform (1). Bei A liegt die Aminosäure nahezu vollständig als (1) vor B: Ist der pH-Wert gleich dem pKs1-Wert, sind die Konzentrationen von (1) und (2) entsprechend der Henderson-Hasselbalch-Gleichung gleich groß C: Am I.E.P. liegt vorrangig das Zwitterion ...

... liegen, können freie Aminosäuren auch nicht zur Pufferung des Blutes beitragen (Ausnahmen sind Histidin und ...

... Arginin Histidin Asparaginsäure Asparagin Glutaminsäure Glutamin ...

... besitzt die Seitenkette polare oder unpolare Eigenschaften essenziell.  Nicht essenziell muss die Aminosäure mit der Nahrung zugeführt ...

... unpolar Gly Ala Val Leu lle ungeladen aliphatisch aromatisch Phe Tyr Trp  ...

... die Aminosäure wird zur Ketosäure und die Ketosäure zur Aminosäure Ketogruppe sekundäre Hydroxylgruppe primäre Ammoniumgruppe Alanin CNH3 +H ...

... (= Aminotransferase) Pyridoxalphosphat (PALP) ein Vitamin B6-Derivat. Bei einer Transaminierung wird die Aminogruppe einer Aminosäure auf eine Ketosäure übertragen, die Aminosäure ...

... ist die einzige Aminosäure ohne asymmetrisches Zentrum Glycin kann auch als ...

... Serin (Ser, S) und Threonin (Thr, T) -Serin und Threonin gehören zu den Aminosäuren mit einer polaren ungeladenen Seitenkette die Polarität geht auf ...

... Physikochemische Eigenschaften der Seitenketten Strukturelle Verwandschaft von Cys, Ser und Sec O, S und Se sind ...

... Aminosäure Proteine, die Selenocystein enthalten werden als Selenoproteine bezeichnet. Wichtige Selenoproteine sind die ...

... 1.3.3 Physikochemische Eigenschaften der Seitenketten Tyrosin (Tyr, Y) : phenolische OH-Gruppe Tyrosin besitzt 3 pKs-Werte, ...

... OHOH CH3 Adrenalin Estradiol (C18)OH OH Thyroxin (T4/Tetraiodthyronin) - 3 55' 3' ...

... Prüfung: PhysiKurs 34 Biochemie 1.3.3 Physikochemische Eigenschaften der Seitenketten Histidin ...

... PhysiKurs 36 Biochemie 1.3.3 Physikochemische Eigenschaften der Seitenketten Prolin (Pro, ...

... 38 Biochemie 1.3.3 Physikochemische Eigenschaften der Seitenketten Asparagin (Asn, N) & Glutamin ...

... Physikochemische Eigenschaften der Seitenketten Arginin (Arg, R) : Guanidinium-Ion der pKS-Wert der Guanidinium-Ions des Arginins liegt ...

... eine primäre Aminogruppe in der Seitenkette der I:E.P. liegt im Basischen verleiht Proteinen eine positive ...

... 42 Biochemie 1.3.3 Physikochemische Eigenschaften der Seitenketten Tryptophan (Trp, W) die aromatischen ...

... Prüfung: PhysiKurs 44 Biochemie 1.3.4 Tabelle mit einer Auswahl ...

... Eine Aminosäure mit 3 dissoziablen Gruppen hat auch drei isoelektrische Punkte. c. Am I.E.P. sind die Aminosäuren negativ geladen. ...

... folgenden Aussagen zum isoelektrischen Punkt (I.E.P.) proteinogener Aminosäuren ist richtig a) Der I.E.P. einer Aminosäure ist vom pH der Lösung ...

... Zuordnung von Aminosäure und physikochemischen Eigenschaften der Seitenkette ist richtig a) Valin hydrophob ...

... 48 Biochemie 2. Die Seitenketten verleihen einer proteinogenen Aminosäure definierte Eigenschaften. Welche ...

... aliphatische Struktur b) Tyrosin hat eine aromatische Struktur c) Tyrosin enthält eine Hydroxylgruppe d) Glutamin enthält eine geladene Gruppe ...

... 3. Welche Aussage über Seitenketten der folgenden Aminosäuren trifft nicht zu? Die Seitenkette von: a) Leucin hat ...

... mindestens zwei Amino- und eine Carboxylgruppe. c) Die Aminosäuren in der Nahrung werden bereits im Darm vollständig oxidiert. d) Das Glycin ist optisch inaktiv, weil das C-Atom des ...

... S Ribosomen stehen insgesamt 21 Aminosäuren zur Verfügung. Welche Aussage über diese Aminosäuren ist richtig? a) Der Mensch besitzt Synthesewege für sämtliche der benötigten Aminosäuren. b) Die Aminosäuren ...

... a) Valin: unter physiologischen Bedingungen positiv geladen b) Asparaginsäure: unter physiologischen Bedingungen negativ geladen c) Glutamin: unter physiologischen Bedingungen positiv geladen ...

... Seitenketten verleihen einer proteinogenen Aminosäure definierte Eigenschaften. Welche Zuordnung von Aminosäure und physikochemischen Eigenschaften der Seitenkette ist richtig? ...

... der Seitenkette b) Phenylalanin zählt zu den aromatischen Aminosäuren c) Leucin gehört zu den basischen Aminosäuren d) Glutamin enthält eine ...

... Welche Aussage über Seitenketten der folgenden Aminosäuren trifft nicht zu? Die Seitenkette von: a) Cystein hat eine Thiolgruppe ...

... verwechselt werden RC O SR (Säure + Thioalkohol) AsparaginGlutamin CNH3 +H CH2 CO CNH2 O ....

... sind die Aminosäuren negativ geladen. (D) Basische Aminosäuren sind unter physiologischen Bedingungen positiv geladen. (E) Glutamin ist unter physiologischen Bedingungen negativ geladen. 2. Die Seitenketten verleihen einer proteinogenen Aminosäure definierte Eigenschaften. Welche Zuordnung von Aminosäure und physikochemischen Eigenschaften der Seitenkette ist richtig? (A) Valin hydrophob (B) Asparaginsäure unpolar (C) Glutamin geladen (D) Serin negativ geladen (E) Lysin sauer 3. Welche ...

... unter physiologischen Bedingungen positiv geladen (E) Lysin unter physiologischen Bedingungen negativ geladen 6. Welche Aussage über Seitenketten der folgenden Aminosäuren trifft nicht zu? Die Seitenkette von: (A) Cystein hat eine Thiolgruppe in der Seitenkette (B) Phenylalanin zählt zu den aromatischen Aminosäuren (C) Leucin ...

... 3. Hämoglobin und Myoglobin gehören zu den Sauerstoff-transportierenden Proteinen. Welche der folgenden Aussagen bezüglich der Eigenschaften dieser Proteine ist richtig? (A) Myoglobin ist ein Tetramer, Hämoglobin ein Monomer. (B) Myoglobin und Hämoglobin besitzen die gleiche Sauerstoffaffinität. (C) In Anwesenheit von 2,3-Bisphophoglycerat nimmt die Sauerstoffaffinität des Hämoglobins ab. (D) Die biologisch aktive Form des Hämoglobins enthält Eisen in der dreiwertigen Form. (E) Hämoglobin wird in der Leber gebildet, ans Blut abgegeben und dann in die Erythrozyten aufgenommen. 4. Die ?-Helix und ...

... 5. Welche Aussage zur Peptidbindung ist falsch? (A) Die Peptidbindung ist planar. (B) Die Peptidbindung besitzt einen partiellen Doppelbindungscharakter. (C) ...

... Hydrolasen Hydrolytische Spaltung Glucose-6-Phosphatase Lyasen Nichthydrolytische Spaltung Aldolase Isomerasen Umwandlung von ...

... Niacin (Vit. B3) Thiaminpyrophosphat (TPP) Thiamin (Aneurin, Vit. B1) Flavinmononukleotid ...

... Eine Reaktion 0. Ordnung ist typisch für enzymatische Reaktionen im Sättigungszustand (alle Enzyme ...

... der Konzentration eines Teilchens V = k ×[A] für A ? B Die Geschwindigkeitsgleichung lautet: !=!?!!!"=!!×![!] Reaktion 2.Ordnung Die Reaktionsgeschwindigkeit ist abhängig von der Konzentration zweier Teilchen v = k ×[A] × ...

... Eigenschaften und Funktionen von Enzymen ist zutreffend? (A) Die meisten Enzyme besitzen eine breite Substratspezifität. (B) In den meisten Fällen leiten sich Apoenzyme von Vitaminen ab. (C) Coenzyme sind in der Lage andere Enzyme kovalent zu modifizieren. (D) Die Reaktionsspezifität legt fest, zu welcher Enzymklasse das Enzym gehört. (E) Die Enzymaktivität ist weitestgehend unabhängig von der Temperatur. 3. Die folgende Darstellung zeigt die schematische Darstellung der Wirkweise eines bestimmten Enzyminhibitors ...

... Substrates, bei der das Enzym gesättigt ist. (D) Enzyme mit einem kleinen Km-Wert arbeiten erst bei hohen Substratkonzentrationen mit einer hohen Effektivität. (E) Der Km-Wert bleibt in Anwesenheit eines kompetitiven Inhibitors unverändert. 7. Welche der folgenden Aussagen zur Regulation der Enzymaktivitäten ist richtig? (A) Allosterische Aktivatoren werden kovalent an bestimmte Seitenketten des Enzymproteins gebunden. (B) Co-Enzyme besitzen generell die Funktion von allosterischen Aktivatoren. (C) Viele Schrittmacherenzyme werden durch ATP-abhängige Phosphorylierung von bestimmten Aminosäureseitenketten reguliert. (D) Limitierte Proteolyse dient der kurzfristigen reversiblen Regulation ...

... Kohlenhydrate 17 kJ/g 4 kcal/g Proteine 17 kJ/g 4 ...

... Processing von Membran- und sekretorischen Proteinen; Membran- und Vesikelgenese, O-Glykosylierungen raues ER Synthese membrangebundener und sekretorischer Proteine glattes ER Fett- und ...

Adenin Ribose Anhydrid- bindungen Ester- bindung N-glykosidische Bindung Adenosindiphosphat Adenosintriphosphat AMP = Adenylsäure Adenylat = Salz der AdenylsäureAdenosinmonophosphat RC O OPO ...

... Rezeptor (z.B. ?2-adrenerger Rez., Glucagon-Rez.) gehört zu den GPCR = G-Protein-gekoppelten Rezeptoren G-Protein heterotrimeres Guaninnukleotid-bindendes Protein (Gs) Adenylat-Cyclase Synthese des second messe gers cAMP (Adenylat-Cyclase) Proteinkinase A cAMP-abhängige Proteinkinase ...

... Debranching Enzyme Hypoglykämie in der Postresorptionsphase Andersen (Typ IV) Branching Enzyme Leberversagen McArdle ...

... durch Cellulasen des Pankreas im Dünndarm gespalten. (B) Der größte Teil der Nahrungsstärke wird durch die Amylase des Pankreas gespalten. (C) Saccharose wird an der apikalen Seite des Dünndarms hydrolytisch gespalten. (D) Disaccharidasen werden durch das Pankreas gebildet. (E) Lactose wird durch die Lactase gespalten. 3. Welche Aussage zu Fructose-2,6-bisphosphat trifft zu? (A) Fructose-2,6-bisphosphat ist ein Zwischenprodukt ...

... führt zu einer Steigerung des Glykogenabbaus. (D) Der Muskel verfügt über einer hohe Glucose-6-Phosphatase-Aktivität und kann daher in der Postresorptionsphase Glucose an das Blut abgeben. (E) Unter dem Einfluss von Insulin steigt die Glykogen-Syntheserate an. 7. Worin unterscheiden sich anaerobe und aerobe Glykolyse? (A) Während der aeroben Glykolyse entstehen pro Glucose-Molekül zwei C3- und während der anaeroben nur ein C3-Körper. (B) Bei der anaeroben Glykolyse wird das Pyruvat direkt in den Citratzyklus ...

... der folgenden Enzyme benötigt NADPH? (A) Die Glutathion-Peroxidase (B) Die Glucose-6-Phosphatase (C) Die Glutathionreduktase (D) Die Glycerinaldehydphosphat-Dehydrogenase (E) Glycerinphosphat-Dehydrogenase 10. Glucose-1-Phosphat entsteht unter dem Einfluss ...

... die Leber keine Glucose-6-Phosphatase. (D) Die Leber gibt Glucose über GLUT 2 an das Blut ab. (E) Der Glykogen-Abbau in der Leber endet in der Leber beim Glucose-6-Phosphat. 13. Bei der mit einem ...

... in der Muskulatur (C) Eine Defizienz der Lactat-Dehydrogenase (D) Eine Lactose-Intoleranz (E) Ein Mangel an pankreatischen Proteasen 15. Beim Genuss bestimmter Nahrungsmittel, wie Favabohnen, oder der Einnahme bestimmter Pharmaka kann es beim Vorliegen eines bestimmten Enzymdefektes zu einer hämolytischen Anämie kommen. Um welches Enzym handelt es sich dabei? ...

... Stoffwechselstörung könnte vorliegen? (A) Eine zu geringe Aufnahmekapazität für Glucose (B) Eine fehlende Aktivität der Leberaldolase (C) Eine Lactatdehydrogenase-Defizienz (D) Einen Mangel an Lactase (E) Ein Trypsinmangel 19. Auf der nachfolgenden Schemazeichnung sind einige Stoffwechselaspekte der ...

... in der Leber und der Skelettmuskulatur. Welche der folgenden Aussagen zum Stoffwechsel des Glykogens ist richtig? (A) Das Muskelglykogen wird unter dem Einfluss des Glucagons abgebaut. (B) Das Leberglykogen dient der ...

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