Hormonelle Regulation durch Insulin, Glucagon und Adrenalin von Dr. rer. nat. Peter Engel

Das Insulin enthält insgesamt drei Disulfidbrücken.

Die Prä-Sequenz des Insulin dient der Einschleusung in das endoplasmatische Retikulum.

Das C-Peptid wird erst kurz nach der Sekretion durch limitierte Proteolyse entfernt.

Die Aufnahme der Glucose in die B-Zelle erfolgt über den GLUT-4-Transporter.

Eine Erhöhung der intrazellulären ATP-Konzentration in der B-Zelle führt zum Öffnen eines plasmamembranständigen ATP-sensitiven Kalium-Kanals.

Das Insulin besitzt eine deutlich längere Halbwertszeit als das C-Peptid.

Inkretine, wie das GLP-1 und das GIP führen zu einer Hemmung der Insulin-Sekretion.

Somatostatin führt zu einer Senkung der cAMP-Konzentration in der B-Zelle und damit zu einer Hemmung der Insulin-Sekretion.

Die Stimulation von alpha-2-Rezeptoren führt zu einer Steigerung der Insulin-Sekretion.

GLP-1 und GIP werden von bestimmten Zellen des Darmes gebildet.

Die Aufnahme von Glucose in die Darmmukosa-Zelle ist Insulin abhängig.

Die Aufnahme von Glucose in Nervenzellen ist Insulin unabhängig.

Der Insulin-Rezeptor gehört zu den tetrameren Rezeptor-Tyrosin-Kinasen.

Die Bindung von Insulin an seinen Rezeptor löst eine Autophosphorylierung definierter Tyrosin-Reste auf der Beta-Untereinheit aus.

Die Autophosphorylierung führt zu einer Hemmung der Tyrosinkinase-Aktivität.

Im Rahmen der Insulin-Signalkaskade werden Inositolreste von Membranlipiden an Position 3 phosphoryliert.

Die Proteinkinase B wird durch die Phosphorylierung aktiviert.

In der Skelettmuskelzelle und der Fettzelle führt Insulin zu einer Verlagerung GLUT-4-haltiger Vesikel in die Plasmamembran.

Insulin führt zu einer Aktivierung der Glykogen-Synthase-Kinase 3.

Insulin führt zu einer Aktivierung der cAMP-spezifischen Phosphodiesterase.

Insulin kann zu einer Aktivierung des MAP-Kinase Wegs führen.

Phosphatidyl-Inositol-3-Phosphate dienen als Andockstelle für PDK und PKB.

Insulin besitzt mitogene Eigenschaften.

Insulin kann zur Behandlung einer Hypokaliämie eingesetzt werden.

Insulin führt zu einer Stimulation der Glykolyse in Fettzellen.

Insulin ist ein Induktor der Acetyl-CoA-Carboxylase.

Insulin führt zu einer verstärkten Aufnahme von Aminosäuren in die Muskelzelle.

Insulin führt zu einer Stimulation der Freisetzung von Fettsäuren aus der Fettzelle.

Insulin führt zu einer vermehrten Transkription des Gens der Lipoproteinlipase.

Insulin führt zu einer vermehrten Expression des PFK I Gens in der Leber.

Insulin führt zu einer gesteigerten Synthese von Ketonkörpern.

Insulin führt zu einer Repression des PEPCK-Gens.

Im Unterschied zum Typ II Diabetes handelt es sich beim Typ I Diabetes um eine autosomal rezessive Erbkrankheit.

Typ I ist durch einen absoluten, Typ II durch einen relativen Insulinmangel gekennzeichnet.

Die Gefahr einer Ketoazidose ist bei einem Typ II Diabetiker viel höher als bei einem Typ I Diabetiker.

Der Typ II Diabetes ist häufig von einer Insulin-Resistenz begleitet.

Der Typ I Diabetes ist durch eine Zerstörung der Beta-Zellen als Folge eines Autoimmunprozesses gekennzeichnet.

Ein chronisch erhöhter Glucosespiegel führt zu einer gesteigerten nicht-enzymatischen Glykierung von Proteinen und damit zur vermehrten Bildung von AGEs (advanced glykated endproducts).

Makro- und Mikroangiopathien gehören zu den Spätfolgen eines chronisch erhöhten Blutglucosespiegels.

Der Typ I Diabetes ist durch eine höhere genetische Disposition gekennzeichnet als der Typ II Diabetes.

Bewegung führt zu einer gesteigerten Verlagerung von GLUT 4 Molekülen in die Plasmamembran von Skelettmuskelzellen.

Eine Hypoglycämie führt zu einer Steigerung der Glucagonfreisetzung.

Glucagon führt in den Leberzellen zu einem Abfall der cAMP-Konzentration.

Der Glucagonrezeptor gehört zu den G-Protein-gekoppelten Rezeptoren.

Glucagon führt zu einer Steigerung der Gluconeogeneserate in der Leber.

Glucagon führt zu einer vermehrten Phosphorylierung der Glykogen-Synthase im Skelettmuskel.

Cortisol führt zu einer Repression des Tyrosin-Hydroxylase Gens.

Die Umwandlung von Noradrenalin in Adrenalin ist eine SAM-abhängige Methylierung.

DOPA ist das biogene Amin des Dopamins.

Die Tyrosin-Hydroxlase gehört zu den THB-abhängigen Hydroxylasen.

Das Nebennierenmark wird cholinerg innerviert.

Entwicklungsgeschichtlich handelt es sich beim Nebennierenmark um ein "umfunktioniertes" vegetatives Ganglion.

Die Phenylethanolaminmethyltransferase katalysiert die SAM-abhängige Methylierung von Noradrenalin zu Adrenalin.

Die adrenergen Rezeptoren sind allesamt metabotrop.

Sämtliche beta-Rezeptoren sind Gs-gekoppelt.

Stimulation von alpha-2-Rezeptoren führt zu einer Absenkung der cAMP-Konzentration.

Die MAO-A und die COMT sind am Abbau von Adrenalin und Noradrenalin beteiligt.

Bei einem Phaeochromozytom handelt es sich um einen Noradrenalin- oder Adrenalin-produzierenden Tumor.

Rezeptorenblocker an adrenergen Rezeptoren (Rezeptorantagonisten) kommen bei der Therapie eines Phaeochromozytoms zum Einsatz.

Die COMT ist eine SAM-abhängige Methyltransferase.

Catecholamine besitzen zwei benachbarte phenolische OH-Gruppe.

Eine proteinreiche Kost führt zu einer Freisetzung von Glucagon und Insulin.

Bei einem erhöhten Catecholamin-Turnover ist die Konzentration von Vanillinmandelsäure im Urin erhöht.

Die Acetylcholinrezeptoren auf den Zellen des Nebennierenmarks sind metabotrop.