Der Vortrag „Grundlagen der Molekularbiologie (3)“ von Dr. rer. nat. Peter Engel ist Bestandteil des Kurses „Biochemie für Mediziner*innen (Dr. Engel)“. Der Vortrag ist dabei in folgende Kapitel unterteilt:
Es existieren insgesamt 61 verschiedene tRNAs.
Es existieren insgesamt 43 = 64 verschiedene Codons.
Die Stopp-Codons lauten: UAA, UAG und UGA.
Das Startcodon lautet AUG und steht für den Einbau von Methionin.
Das CCA-Ende entspricht dem 5’-Ende der tRNA.
Die tRNAs enthalten eine große Anzahl modifizierter Basen.
Die Wobble-Position entspricht der 1. Position des Anticodons.
Die Codon-Anticodon-Wechselwirkung zwischen der 3. Base des Codons und der 1. Base des Anticodons entspricht in vielen Fällen nicht der Watson-Crick-Basen-Paarung.
Die Sekundärstruktur der tRNAs wird häufig als Kleeblatt dargestellt.
Im Unterschied zu anderen Basenpaarungen erfolgt die Wechselwirkung des Codons mit dem Anticodon in paralleler Ausrichtung.
Die Anheftung der Aminosäuren an die tRNA erfolgt über die Zwischenstufe eines Acylandenylates.
Die aktivierte Aminosäure ist über eine Esterbindung mit dem 3’-Ende der tRNA verbunden.
Die Aminoacyl-tRNA-Transferasen sind spezifisch für eine Aminosäure können jedoch zwischen verschiedenen kognaten tRNAs unterscheiden.
rRNAs und ribosomalen Proteine lagern sich innerhalb des Nukleolus zur großen und kleinen Untereinheit zusammen.
Die Peptidyl-Transferase ist ein Ribozym.
Bei der Knüpfung der Peptidbindung wird eine Esterbindung gespalten und eine Amid-Bindung gebildet.
Die Translokase (eEF2) wird durch das Diphthteria-Toxin ADP-ribosyliert und dadurch inaktiviert.
Der eukaryontische Initiationsfaktor (eIF2) ist ein G-Protein.
Zur Initiation der Proteinbiosynthese ist eine spezifische tRNA erforderlich.
Der eIF2 kann nach Phosphorylierung keinen Nukleotidaustausch mehr durchführen .
eIF2 ist ein heterotrimeres G-Protein.
Selenocystein ist eine essentielle Aminosäure.
Selenocystein wird aus Cystein gebildet.
Selenocystein besitzt das Codon UGA.
Am Ribosom erfolgt die Knüpfung der Peptidbindung unter Abspaltung von Wasser.
Die Initiator-tRNA unterscheidet sich von der tRNA, die für den Einbau des Methionins innerhalb der Peptidkette benutzt wird.
Die mRNA eines Selenoproteins enthält ein SECIS-Element.
Die Glutathion-Peroxidase ist ein Selenoprotein.
Die ribosomale Peptidsynthese eefolgt vom N- zum C-Terminus.
Die 28 S rRNA der großen Untereinheit ist ein Ribozym.
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... Die Wobble-Hypothese -16.8.7 Ribosomen: Aufbau und Funktion -16.8.6 Ablauf der Proteinbiosynthese -16.8.7 Hemmstoffe der Translation -16.8.8 Selenocystein - die 21. Proteinogene Aminosäure -16.9 Molekularbiologische Werkzeuge und Techniken ...
... Ribosomen bestehen aus einer großen und einer kleinen Untereinheit •die große Untereinheit enthält –ca. 49 Proteine –drei RNA-Sorten (5S, 5,8S und 28 S) ...
... die Bildung des Initiationskomplexes •Elongation –Knüpfung der Peptidbindung –Translokation ...
... im Anschluss erfolgt die Assoziation mit der großen Untereinheit •die beladenen tRNA liegt an der P-Stelle •u.a. sind noch folgende Initiationsfaktoren sind beteiligt: –eIF4E : CAP-bindendes Protein ...
... die Carboxylgruppe der Aminosäure am P-Ort reagiert mit der Aminogruppe der Aminosäure ...
... Peptidyltransferase ist ein Ribozym (28S rRNA) Bei der Knüpfung der Peptidbindung wird kein Wasser frei ...
... Die Bildung der Peptidbindung erfolgt durch Reaktion der Aminogruppe der ...
... hierfür sind Terminationsfaktoren (= Release- Faktoren = RFs) erforderlich •Bindung von Terminationsfaktoren an die ...
... ADP-Ribosylierung von eEF2 ...
... 21. proteineogene Aminosäure •Sec haltige Proteine (Selenoproteine) enthalten Sec oft im ...
... AMP + PPi ACU Ser tRNASEC ACU SEC 1 2 1 = Seryl-tRNA ...
... in geringer Anzahl in einem Gemisch von anderen DNA-Molekülen vorliegen, vervielfältigen, d.h. amplifizieren lassen ...