Der Vortrag „Gluconeogenese“ von Dr. rer. nat. Peter Engel ist Bestandteil des Kurses „Biochemie für Mediziner*innen (Dr. Engel)“. Der Vortrag ist dabei in folgende Kapitel unterteilt:
Die Glucose-6-Phosphatase ist ein mitochondriales Enzym.
Im Vergleich zur Skelettmuskelzelle besitzt die Dünndarm-Mukosazelle eine hohe Glucose-6-Phosphatase Aktivität.
Die Gluconeogenese ist über drei subzelluläre Kompartimente verteilt.
Die Gluconeogenese dient der Aufrechterhaltung des Blutglucosespiegels in der Postresorptionsphase.
Die Normalwerte der Blutglucose liegen zwischen 4 und 6 mg/dl oder 72-108 mmol/l.
Bereits bei einer geringen Überschreitung der Normalwerte der Blutglucose um 2 mmol/l wird diese über die Niere ausgeschieden.
Alanin, Lactose und Glycerin sind Ausgangsstoffe der Gluconeogenese.
Die Frc-2,6-Bisphosphatase katalysiert eine irreversible Reaktion der Gluconeogenese.
Die Pyruvatcarboxylase katalysiert die biotinabhängige Carboxylierung des Pyruvats.
Biotinabhängige Enzyme gehören zu den Ligasen.
Die Phosphoenolpyruvatcarboxykinase ist ein ATP-abhängiges Enzym.
Das Biotin ist die kovalent mit der Peptid-Kette der Pyruvatcarboxylase verknüpft.
Die Pyruvatcarboxylase wird durch Acetyl-CoA allosterisch inaktiviert.
Glucagon führt zur Proteinkinase-A-abhängigen Phosphorylierung des Tandemenzyms.
Während der Postresorptionsphase wird Glycerin in der Leber in die Glykolyse eingeschleust.
AMP führt zu einer Rechtsverschiebung der v-S-Kurve der PFK-I Reaktion.
Cortisol ist ein Repressor der Phosphoenolpyruvatcarboxykinase.
cAMP führt zur Phosphorylierung von CREB.
Das Tandemenzym besitzt bei niedrigem cAMP-Spiegel eine Phosphatase-Aktivität.
Frc-2,6-Bisphosphat ist ein allosterischer Aktivator der Phosphofruktokinase I.
Cortisol ist ein Indikator der Pyruvatcarboxylase.
Die Glucose-6-Phosphatase katalysiert eine unter physiologischen Bedingungen reversible Reaktion.
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