Die kovalente Grundstruktur von Proteinen und Peptiden von Dr. rer. nat. Peter Engel

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Über den Vortrag

Der Vortrag „Die kovalente Grundstruktur von Proteinen und Peptiden“ von Dr. rer. nat. Peter Engel ist Bestandteil des Kurses „Biochemie für Mediziner“. Der Vortrag ist dabei in folgende Kapitel unterteilt:

  • Einleitung
  • Die Peptidbindung
  • Hierarchie der Proteinstrukturen
  • Hämoglobin
  • Proteinfaltung

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Dozent des Vortrages Die kovalente Grundstruktur von Proteinen und Peptiden

Dr. rer. nat. Peter Engel

Dr. rer. nat. Peter Engel

Seit 2011 ist er Ass. Prof. an der DPU in Krems an der Donau und ist dort für die vorklinische Ausbildung der Studenten der Zahnmedizin in den naturwissenschaftlich geprägten Fächern (Biochemie, Chemie, biologie) verantwortlich.
Er ist Mitbegründer (2001) und geschäftsführender Mitgesellschafter der NawiKom GbR (nawikom.de) sowie Mitgesellschafter der PhysiKurs GmbH (physikurs.de). In beiden Unternehmungen ist er hauptverantwortlich für die konzeptionelle Entwicklung und Umsetzung der Lehr- und Lernkonzepte.Im Zentrum steht die mittlerweile über mehr als 25jährige professionelle Lehrtätigkeit in den vorklinischen Fächern Biologie, Chemie und Biochemie sowie den klinischen Fächern Pharmakologie und Immunologie. Hierdurch verfügt er über eine weitreichende interdisziplinäre Kernkompetenz sowie über Erfahrungen bezüglich der Anforderungen des Medizinstudiums, den entsprechenden Prüfungsinhalten und der entsprechenden Umsetzung in Zielgruppen-gerichtete Lehr- und Trainingsveranstaltungen (Semesterabschlussprüfungen, Physikum, beruflich verwendbares fächerübergreifendes vorklinisches Wissen).

Vor Beginn seiner Selbständigkeit war er von 1991-1998 in der Arbeitsgruppe für biochemische Pharmakologie an der Ruhr-Universität Bochum als Laborleiter und Dozent in Forschung und Lehre tätig. Sein Diplom- und Dissertation erfolgten am Max-Planck-Institut für experimentelle Endokrinologie Hannover (Schwerpunkt: Molekulare Wirkungen der Estrogene) ; sein Studium der Biochemie (Abschluss: Dipl.-Biochemiker) absolvierte er an der Medizinischen Hochschule Hannover.


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Auszüge aus dem Begleitmaterial

  • ... Ärztlichen Prüfung: PhysiKurs 1 Biochemie Die kovalente ...

  • ... Primärstruktur 25 1.6.2 Sekundärstruktur 25 1.6.3 Supersekundärstrukturen 26 1.6.4 Tertiärstruktur 27 1.6.5 Quartärstruktur 27 1.7 Fragen 30 1.8 Proteinfaltung 31 1.8.1 Wie nimmt ein Protein die ...

  • ... Grenzstrukturen •die Bildung der Peptidbindung ist ein endergoner Prozess und kann dementsprechend nicht ohne Energiezufuhr geknüpft werden •die hydrolytische Spaltung ist ...

  • ... Grenzstrukturen •Eigenschaften: –planar = eben –partieller Doppelbindungscharakter –nicht ...

  • ... Prüfung: PhysiKurs 6 Biochemie 1.5.2 Peptide sind gerichtete Moleküle ...

  • ... –Aminosäuresequenz •Sekundärstruktur – a-Helix – b-Faltblatt •Supersekundärstrukturen –Helix-Schleife-Helix-Motiv ...

  • ... a-Helix •rechtsgängige Schraube mit einer Ganghöhe von 3.6 angeordnet (d.h. 3.6 Aminosäuren pro kompletter Windung) •Prolin kann aufgrund seiner zyklischen Struktur nicht ...

  • ... mit anderen Aminosäureseitenketten in Wechselwirkung treten. •bei einer amphipathischen Helix sind die Seitenketten entsprechend ihrer Polarität nach einer bestimmten Seite ausgerichtet. ...

  • ... Prüfung: PhysiKurs 11 Biochemie 1.6.2 Sekundärstruktur b-Faltblatt •ein Faltblatt kann ...

  • ... Form in vielen Proteinen zu finden sind. •die Strukturmotive werden häufig auch als Supersekundärstrukturen bezeichnet. •ein Beispiel hierfür ist das Helix-Turn–Helix–Motiv, welches sich in vielen DNA- und Calcium-bindenden ...

  • ... PhysiKurs 13 Biochemie 1.6.3 Supersekundärstrukturen •Coiled-Coil-Struktur –oft bei Faserproteinen zu ...

  • ... Tertiärstruktur Stabilisierende Kräfte der Tertiärstruktur •H-Brücken ...

  • ... Domänen •Domänen sind Teilbereiche einer Peptidkette, mit einer eigenständigen Tertiärstruktur, d.h. sie falten sich weitestgehend unabhängig von anderen ...

  • ... Quartärstruktur bildet die Basis für ein kooperatives Verhalten •die Untereinheiten können gleich oder verschieden sein •man spricht dann z.B. von ...

  • ... verschiedenen Hämoglobintypen enthalten unterschiedliche Globinketten. •das Hb von Erwachsenen (HbA; A=adult) hat die Zusammensetzung a2b2 (= zwei a- und zwei b-Untereinheiten) •die a-Untereinheit enthält 141 Aminosäuren, die b-Untereinheit 146. ...

  • ... (HbA) Globinketten Häm-Gruppe Tetrapyrrol Fe2+ 2 b-Ketten ...

  • ... •Häm ist die prosthetische Gruppe von Myoglobin und Hämoglobin (Transportproteine für Sauerstoff) und von Cytochromen (hämhaltigen Redoxproteinen) ...

  • ... Sauerstoffpartialdruck Myoglobin hyperbole Bindungskurve keine Kooperativität Monomer Hämoglobin sigmoidale Bindungskurve Kooperativität Tetramer (a2b2) die O2-Dissoziationskurve ...

  • ... 23 Biochemie 1.8.1 Wie nimmt ein Protein die richtige Konformation ein? •Sämtliche ...

  • ... katalysiert also Austauschreaktionen zwischen Disulfidbrücken innerhalb eines Proteins durch Ausbildung gemischter Disulfide •dies geschieht so lange, bis die ...

  • ... 1.8.3 Peptidyl-Prolyl-cis-trans-Isomerasen •werden auch als Rotamasen bezeichnet •katalysieren die reversible Umwandlung einer AA- Pro-Peptidbindung von ...

  • ... Chaperone sind in der Lage diese Wechselwirkungen zu verhindern bzw. in gewissem Ausmaß rückgängig zu machen •viele molekulare Chaperone sind ATPasen, ...

  • ... PhysiKurs 27 Biochemie 1.8.4 Molekulare Chaperone •Hitzeschock Proteine 70 (Hsp 70) ...

  • ... ATP- Verbrauch, die Aggregation oder Denaturierung von Proteinen umzukehren •sie binden hierfür z.B. unmittelbar an hydrophobe Bereiche des neu gebildeten Proteins •sie sind auch an der Vorbereitung des Proteins beteiligt, ...

  • ... Strukturen aus vielen Untereinheiten •finden sich in Bakterien und Eukaryonten •sie binden auch fehlgefaltete globuläre Proteine über deren exponierte hydrophobe Bereiche ...

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Kapitel dieses Vortrages