Atmungskette - oxidative Phosphorylierung 2010 von Dr. rer. nat. Peter Engel

Dieser Vortrag ist nur für Mitglieder der Institution PhysiKurs GmbH - Medizinische Repetitorien verfügbar.

Du bist nicht eingeloggt. Du musst dich anmelden oder registrieren und Mitglied dieser Institution werden um Zugang zu erhalten. In unserer Hilfe findest du Informationen wie du Mitglied einer Institution werden kannst.

Über den Vortrag

Der Vortrag „Atmungskette - oxidative Phosphorylierung 2010“ von Dr. rer. nat. Peter Engel ist Bestandteil des Kurses „Archiv - Biochemie für Mediziner*innen 2010“. Der Vortrag ist dabei in folgende Kapitel unterteilt:

  • Allgemeine Grundlagen
  • Redoxsysteme der Atmungskette
  • Transporter in der inneren Mitochondrienmembran
  • Hemmstoffe der Atmungskette und Entkoppler

Quiz zum Vortrag

  1. Richtig
  2. Falsch
  1. Falsch
  2. Richtig
  1. Falsch
  2. Richtig
  1. Richtig
  2. Falsch
  1. Richtig
  2. Falsch
  1. Richtig
  2. Falsch
  1. Falsch
  2. Richtig
  1. Falsch
  2. Richtig
  1. Richtig
  2. Falsch
  1. Falsch
  2. Richtig
  1. Falsch
  2. Richtig
  1. Richtig
  2. Falsch
  1. Richtig
  2. Falsch
  1. Richtig
  2. Falsch
  1. Richtig
  2. Falsch
  1. Falsch
  2. Richtig
  1. Falsch
  2. Richtig
  1. Falsch
  2. Richtig
  1. Richtig
  2. Falsch
  1. Falsch
  2. Richtig
  1. Falsch
  2. Richtig
  1. Richtig
  2. Falsch
  1. Falsch
  2. Richtig
  1. Falsch
  2. Richtig
  1. Richtig
  2. Falsch
  1. Falsch
  2. Richtig

Dozent des Vortrages Atmungskette - oxidative Phosphorylierung 2010

Dr. rer. nat. Peter Engel

Dr. rer. nat. Peter Engel

Seit 2011 ist er Ass. Prof. an der DPU in Krems an der Donau und ist dort für die vorklinische Ausbildung der Studenten der Zahnmedizin in den naturwissenschaftlich geprägten Fächern (Biochemie, Chemie, biologie) verantwortlich.
Er ist Mitbegründer (2001) und geschäftsführender Mitgesellschafter der NawiKom GbR (nawikom.de) sowie Mitgesellschafter der PhysiKurs GmbH (physikurs.de). In beiden Unternehmungen ist er hauptverantwortlich für die konzeptionelle Entwicklung und Umsetzung der Lehr- und Lernkonzepte.Im Zentrum steht die mittlerweile über mehr als 25jährige professionelle Lehrtätigkeit in den vorklinischen Fächern Biologie, Chemie und Biochemie sowie den klinischen Fächern Pharmakologie und Immunologie. Hierdurch verfügt er über eine weitreichende interdisziplinäre Kernkompetenz sowie über Erfahrungen bezüglich der Anforderungen des Medizinstudiums, den entsprechenden Prüfungsinhalten und der entsprechenden Umsetzung in Zielgruppen-gerichtete Lehr- und Trainingsveranstaltungen (Semesterabschlussprüfungen, Physikum, beruflich verwendbares fächerübergreifendes vorklinisches Wissen).

Vor Beginn seiner Selbständigkeit war er von 1991-1998 in der Arbeitsgruppe für biochemische Pharmakologie an der Ruhr-Universität Bochum als Laborleiter und Dozent in Forschung und Lehre tätig. Sein Diplom- und Dissertation erfolgten am Max-Planck-Institut für experimentelle Endokrinologie Hannover (Schwerpunkt: Molekulare Wirkungen der Estrogene) ; sein Studium der Biochemie (Abschluss: Dipl.-Biochemiker) absolvierte er an der Medizinischen Hochschule Hannover.


Kundenrezensionen

(8)
4,9 von 5 Sternen
5 Sterne
7
4 Sterne
1
3 Sterne
0
2 Sterne
0
1  Stern
0

8 Kundenrezensionen ohne Beschreibung


8 Rezensionen ohne Text


Auszüge aus dem Begleitmaterial

... Prüfung: Biochemie II PhysiKurs 1 Atmungskette ...

... nach steigendem Redoxpotenzial in die innere Membran der Mitochondrien eingelagert sind -die Membrantopologie ist entscheidend für die Funktion der Atmungskette zum Aufbau eines ...

... II PhysiKurs 4 6.8 Atmungskette Komplexe der Atmungskette ...

... Flavin Mononukleotid (FMN) (oxidierte Form) Ribitol Coenzym Q (Ubichinon) (oxidierte oder Chinon-Form) ...

... II PhysiKurs 8 6.8 Atmungskette 6.8.2 Redoxsysteme der Atmungskette ...

... zurückströmenden Protonen verursacht - die Drehung werden Konformationsänderungen der b-Untereinheit des F1-Teils verursacht, welche für die ATP-Bildung und Freisetzung verantwortlich sind (Interessanterweise wird die Energie der Protonen nicht benötigt um das ATP an der b-Untereinheit bilden zu können, sondern um es ...

... transportiert -Atractylosid und Bongreksäure sind spezifische Hemmstoffe des Translokators ATP-ADP-Translokator MatrixZytosol ...

... Prüfung: Biochemie II PhysiKurs 13 Malat-Aspartat-Shuttle ...

... lösliche Glyc-P-Dehydrogenase ...

... PhysiKurs 15 6.8.7 Hemmstoffe der Atmungskette und Entkoppler HEMMSTOFFMECHANISMUS Rotenon, Barbiturate, Komplex I ...

... Sauerstoffverbrauch –Entkoppler stimulieren den Elektronentransport / Wärmeproduktion (Thermogenese), Cyanid führt zu einem Erliegen des Elektronentransportes -Bemerkung: –Cyanid bindet an die Fe3+-Form der Cytochromoxidase ...

... Ärztlichen Prüfung: Biochemie II PhysiKurs 17 ...

... gleichzeitiger Bildung von Wasser übertragen. Bestimmte Redoxenzyme sind jeweils zu Komplexen zusammengefasst, welche durch mobile, d.h. in der Membran bewegliche, Elektronenüberträger (CoQ, Cyt. c) verbunden sind. Die einzelnen Komponenten sind nach steigendem Redoxpotenzial (vom negativen zum positiven Potenzial) in der inneren Mitochondrienmembran angeordnet, d.h. die Membran ist durch eine ausgeprägte Topologie gekennzeichnet N° Name Coenzyme I NADH-Ubichinon-Oxidoreduktase FMN, Eisen-Schwefel-Proteine II Succinat-Ubichinon-Oxidoreduktase FAD, Eisen-Schwefel-Proteine, Hämb III Dihydroubichinon-Cyt. c-Oxidoreduktase Cyt. b, Cyt. c 1, Eisen-Schwefel-Protein IV Cytochrom c-Sauerstoff-Oxidoreduktase Cyt. a, Cyt. a 3, Kupfer n-Seite p-Seite Substrat + O 2 CO 2 + H 2O H...

... von den 11 Untereinheiten wird Eine durch das mitochondriale Genom codiert. Der Komplex enthält neben Eisen-Schwefel-Proteinen die Cytochrome b und c. Cytochrom c-Oxidase überträgt die Elektronen vom red. Cyt. c auf den Sauerstoff unter Bildung von Wasser 2 Cyt. c (Fe 2+ ) + ½ O 2 Cyt. c(Fe 3+ ) + ½ H 2O - 3 der 13 Untereinheiten werden vom mitochondrialen Genom codiert. Der Komplex enthält die Cytochrome a und a 3 sowie Kupfer...

... über die innere Mitochondrienmembran; Die Energie der Elektronen wird in Form eines Ionengradienten konserviert. Die innere Mitochondrienmembran ist für Protonen impermeabel; Diese können nur an definierten Stellen wieder in den Matrixraum gelangen (FoF1 - ATPase). Der Mechanismus der ATP-Synthese wurde ursprünglich als Chemiosmotische Hypothese bezeichnet (= Mitchell-Hypothese). Für die ATP-Synthese ist die FoF1 - ATPase oder die ATP-Synthase verantwortlich, d.h. der Komplex ist in der Lage den über die innere Mitochondrienmembran bestehenden Protonengradienten für die ATP-Synthese auszunutzen. Dieses Prinzip zur ATP-Synthese bezeichnet man als Atmungskettenphosphorylierung.

... b) Phosphat-Carrier: Es handelt sich hierbei um ein Symport-System, welches Phosphat zusammen mit einem Proton in den Matrixraum transportiert . c) Ketoglutarat-Malat-Austauscher: Katalysiert den Austausch von Dicarboxylaten zwischen cytosolischem- und Matrixraum. Ist am Transport von Reduktionsäquivalenten aus dem Cytosol ins Mitochondrium beteiligt (s.u.)...

... (ASAT) zu Aspartat umgewandelt, welches im Austausch gegen Glutamat wieder ins Cytosol gelangt. e) Glycerol-Phosphat-Shuttle: mit Hilfe ...

... noch über eine größere Menge an braunem Fettgewebe, da die Thermoregulationsmechanismen noch nicht ausgereift sind. Einzig im braunen Fettgewebe konnten bisher 3-adrenerge Rezeptoren nachgewiesen werden. Das braune Fettgewebe besitzt einen sogenannten physiologischen Entkoppler in Form des Thermogenins. Das Thermogenin ist ein Protonentranslokator der Protonen in die Matrix schleust, ohne daß ATP gebildet wird. Das Thermogenin spielt bei Winterschläfern eine besondere Rolle zur Thermoregulation. Unterschied Entkoppler- Cyanid: Gemeinsamkeiten: Abfall der ATP-Konzentration Anstieg der ADP-Kozentration; Unterschiede: Entkoppler führen zu einem erhöhten ...