Enzyme und Enzymkinetik
Über den Vortrag
Der Vortrag „Enzyme und Enzymkinetik“ von Dr. rer. nat. Peter Engel ist Bestandteil des Kurses „Biochemie für Mediziner*innen (Dr. Engel)“. Der Vortrag ist dabei in folgende Kapitel unterteilt:
- Einleitung
- Enzyme als Biokatalysatoren
- Enzymklassifikation
- Coenzyme und Cofaktoren
- Kinetik enzymkatalysierter Reaktionen
- Hemmung der Enzymaktivität
- Regulation der Enzymaktivität
- Proteasen
Quiz zum Vortrag
Die Enzymklassen sind durch eine bestimmte Reaktionsspezifität gekennzeichnet.
- Richtig
- Falsch
Die Wirkung allosterischer Inhibitoren beruht auf ihrer substratanalogen Struktur.
- Falsch
- Richtig
Ribozyme sind katalytisch aktive RNA-Moleküle.
- Richtig
- Falsch
Bei Coenzymen handelt es sich um kleine Moleküle, die kovalent mit dem Enzymprotein verbunden sind.
- Falsch
- Richtig
Aus der Beteiligung eines bestimmten Coenzyms lässt sich in der Regel die Reaktionsspezifität des Enzyms ableiten.
- Richtig
- Falsch
Hydrolasen bilden eine Unterklasse der Oxidoreduktasen.
- Falsch
- Richtig
Isomerasen besitzen häufig NAD+ als Coenzym.
- Falsch
- Richtig
Coenzyme mit Cosubstrat-Funktion gehen unverändert aus der katalysierten Reaktion hervor.
- Falsch
- Richtig
Lyasen sind eine Unterklasse der Hydrolasen.
- Falsch
- Richig
Die Aktivierung des Trypsinogens erfolgt direkt nach der Sekretion an der Oberfläche der Acinuszellen, um eine intrazelluläre Aktivierung zu verhindern.
- Falsch
- Richtig
Im Unterschied zu den klassisch-chemischen Katalysatoren verändern Enzyme die Lage des chemischen Gleichgewichts.
- Falsch
- Richtig
Geschwindigkeitskonstanten sind temperaturabhängig.
- Richtig
- Falsch
Die Reaktionsgeschwindigkeit einer chemischen Reaktion wird meistens als Konzentrationsänderung pro Zeit angegeben.
- Richtig
- Falsch
Die Reaktionsgeschwindigkeit einer Reaktion 0. Ordnung verdoppelt sich, bei einer Erhöhung der Konzentration eines Ediktes um den Faktor 2.
- Falsch
- Richtig
Die Halbwertzeit einer Reaktion 1. Ordnung ist abhängig von der Eduktkonzentration.
- Falsch
- Richtig
Die Halbwertzeit einer Reaktion 0. Ordnung verdoppelt sich mit der Verdopplung der Konzentration.
- Richtig
- Falsch
Der radioaktive Zerfall erfolgt nach dem Zeitgesetz 1. Ordnung .
- Richtig
- Falsch
Die Halbwertzeit einer Reaktion 1. Ordnung verdoppelt sich bei Verdopplung der Ausgangskonzentration.
- Falsch
- Richtig
Der Zerfall des ES-Komplexes in P und S ist für die meisten Enzyme der geschwindigkeitsbestimmende Schritt einer enzymkatalysierten Reaktion.
- Richtig
- Falsch
Die Enzymkonzentration hat keinen Einfluss auf die Reaktionsgeschwindigkeit, so lange alle Enzyme mit Substrat besetzt sind.
- Falsch
- Richtig
Die Substratkonzentration hat Einfluss auf die Reaktionsgeschwindigkeit, so lange alle Enzyme mit Substrat besetzt sind.
- Falsch
- Richtig
Die Maximalgeschwindigkeit hängt von der eingesetzten Enzymmenge ab.
- Richtig
- Falsch
Die Maximalgeschwindigkeit hängt nicht von der Substratkonzentration ab.
- Richtig
- Falsch
Bei einer Verdopplung der Substratkonzentration verdoppelt sich auch die Maximalgeschwindigkeit.
- Falsch
- Richtig
Entspricht die Substratkonzentration dem Km-Wert so sind die Konzentrationen von freiem Enzym und Enzym-Substrat-Komplex gleich.
- Richtig
- Falsch
Sind alle Enzyme mit Substrat besetzt, liegt eine Reaktion pseudo- 0. Ordnung vor.
- Richtig
- Falsch
Der Km-Wert besitzt die Dimension einer Konzentration.
- Richtig
- Falsch
Der Km-Wert ist für die meisten Enzyme ein Maß der Affinität des Enzyms für das Substrat.
- Richtig
- Falsch
Der Km-Wert liegt für viele Enzyme im Bereich der Dissoziationskonstanten des ES-Komplexes.
- Richtig
- Falsch
Ein Enzym, das mehrere Substrate mit unterschiedlichen Affinitäten umsetzt, besitzt jedoch nur einen Km-Wert.
- Falsch
- Richtig
Falls v = 0.9 Vmax ist gilt [S]= 9Km.
- Richtig
- Falsch
Bei einer Verdopplung des Substratkonzentration verdoppelt sich auch die Maximalgeschwindigkeit.
- Falsch
- Richtig
Die Michaelis-Menten-Auftragung entspricht dem Konzentrations-Zeit-Diagramm einer enzymkatalysierten Reaktion.
- Falsch
- Richtig
Der apparente Km-Wert bleibt auch in Anwesenheit eines kompetitiven Inhibitors gleich.
- Falsch
- Richtig
Im Lineweaver-Burk-Diagramm verläuft die Gerade beim Einsatz eines kompetitiven Inhibitors steiler verglichen mit der Gerade in Abwesenheit des Inhibitors.
- Richtig
- Falsch
Allosterische Faktoren werden kovalent mit der Seitenkette eines spezifischen Serin-Restes innerhalb eines Proteins gebunden.
- Falsch
- Richtig
Kompetitive Inhibitoren gehören zu den irreversiblen Hemmstoffen.
- Falsch
- Richtig
Renin und Pepsin besitzen einen Asparagin-Rest im aktiven Zentrum.
- Falsch
- Richtig
Die Maximalgeschwindigkeit bleibt beim Einsatz eines kompetitiven Inhibitors unverändert.
- Richtig
- Falsch
Die Phosphorylierung (Interkonversion) von Enzymen führt generell zu einer Aktivierung.
- Falsch
- Richtig
Unter einer limitierten Proteolyse versteht man den begrenzten Abbau eines Proteins.
- Richtig
- Falsch
Pepsin ist ein interkonvertierbares Enzym.
- Falsch
- Richtig
Die Phosphorylierung der Seitenketten von Valin-Resten nennt man Interkonversion.
- Falsch
- Richtig
Kathepsine sind Cystein-Proteasen.
- Richtig
- Falsch
Das Chymotrypsin ist eine Aminopeptidase.
- Falsch
- Richtig
Serinproteasen besitzen einen Serin-Rest im aktiven Zentrum.
- Richtig
- Falsch
Trypsinogen wird im Magen unter dem Einfluss der Salzsäure aktiviert.
- Falsch
- Richtig
Caspasen spalten ihre Substrate hinter Asparaginresten innerhalb der Proteinkette.
- Falsch
- Richtig
Das Trypsin spaltet die Peptidkette nach basischen Aminosäureresten.
- Richtig
- Falsch
Serinproteasen besitzen eine konservierte Anordnung von drei defninierten Aminosäureresten (Asp-His-Ser) im aktiven Zentrum (katalytische Triade).
- Richtig
- Falsch
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Dozent des Vortrages Enzyme und Enzymkinetik
Dr. rer. nat. Peter Engel
Seit 2011 ist er Ass. Prof. an der DPU in Krems an der Donau und ist dort für die vorklinische Ausbildung der Studenten der Zahnmedizin in den naturwissenschaftlich geprägten Fächern (Biochemie, Chemie, biologie) verantwortlich.
Er ist Mitbegründer (2001) und geschäftsführender Mitgesellschafter der NawiKom GbR (nawikom.de) sowie Mitgesellschafter der PhysiKurs GmbH (physikurs.de). In beiden Unternehmungen ist er hauptverantwortlich für die konzeptionelle Entwicklung und Umsetzung der Lehr- und Lernkonzepte.Im Zentrum steht die mittlerweile über mehr als 25jährige professionelle Lehrtätigkeit in den vorklinischen Fächern Biologie, Chemie und Biochemie sowie den klinischen Fächern Pharmakologie und Immunologie. Hierdurch verfügt er über eine weitreichende interdisziplinäre Kernkompetenz sowie über Erfahrungen bezüglich der Anforderungen des Medizinstudiums, den entsprechenden Prüfungsinhalten und der entsprechenden Umsetzung in Zielgruppen-gerichtete Lehr- und Trainingsveranstaltungen (Semesterabschlussprüfungen, Physikum, beruflich verwendbares fächerübergreifendes vorklinisches Wissen).
Vor Beginn seiner Selbständigkeit war er von 1991-1998 in der Arbeitsgruppe für biochemische Pharmakologie an der Ruhr-Universität Bochum als Laborleiter und Dozent in Forschung und Lehre tätig. Sein Diplom- und Dissertation erfolgten am Max-Planck-Institut für experimentelle Endokrinologie Hannover (Schwerpunkt: Molekulare Wirkungen der Estrogene) ; sein Studium der Biochemie (Abschluss: Dipl.-Biochemiker) absolvierte er an der Medizinischen Hochschule Hannover.
Kundenrezensionen
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Auszüge aus dem Begleitmaterial
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