Allgemeine Strukturmerkmale der proteinogenen Aminosäuren 2010
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Über den Vortrag
Der Vortrag „Allgemeine Strukturmerkmale der proteinogenen Aminosäuren 2010“ von Dr. rer. nat. Peter Engel ist Bestandteil des Kurses „Archiv - Biochemie für Mediziner*innen 2010“. Der Vortrag ist dabei in folgende Kapitel unterteilt:
- Allgemeine Strukturmerkmale
- Säure - Base - Verhalten
- Strukturformel und Daten der proteinogenen Aminosäuren
- Physikochemische Eigenschaften der Seitenketten
Quiz zum Vortrag
Der pH-Wert hat keinen Einfluss auf den Ionisierungsgrad einer Aminosäure.
- Falsch
- Richtig
Die Carboxylgruppe am C1 besitzt den niedrigsten pKs-Wert.
- Richtig
- Falsch
Am I.E.P. besitzt die Aminosäure die höchste Pufferkapazität.
- Falsch
- Richtig
Oberhalb des I.E.P.s ist die Aminosäure positiv geladen.
- Falsch
- Richtig
Eine Aminosäure mit zwei dissoziablen Gruppen besitzt zwei Pufferbereiche.
- Richtig
- Falsch
Die Anzahl der I.E.P.s entspricht der Anzahl der ionisierbaren Gruppen.
- Falsch
- Richtig
Der I.E.P. des Lysins liegt im Basischen.
- Richtig
- Falsch
Proteine besitzen in der Regel mehr als einen I.E.P.
- Falsch
- Richtig
Proteine mit vielen Asparaginsäure-Resten wandern bei pH 7 in einer Nativelektrophorese zur Anode.
- Richtig
- Falsch
Alle proteinogenen Aminosäuren besitzen ein asymmetrisches C-Atom.
- Falsch
- Richtig
Im Unterschied zu den übrigen proteinogenen Aminosäuren besitzt das Prolin nur eine ionisierbare funktionelle Gruppe.
- Falsch
- Richtig
Der I.E.P. des Glutamins liegt zwischen 9 und 10.
- Falsch
- Richtig
Serin ist ein primärer Alkohol.
- Richtig
- Falsch
Serin enthält geladene Seitenketten.
- Falsch
- Richtig
Threonin enthält zwei stereogene Zentren.
- Richtig
- Falsch
Threonin enthält eine polare Seitenkette.
- Richtig
- Falsch
Cystein enthält eine Sulfangruppe.
- Richtig
- Falsch
Cystein ist leicht reduzierbar.
- Falsch
- Richtig
Tyrosin enthält eine phenolische OH-Gruppe.
- Richtig
- Falsch
Tyrosin besitzt drei pKs-Werte.
- Richtig
- Falsch
Histidin enthält einen Imidazol-Ring.
- Richtig
- Falsch
Histidin hat eine Pufferwirkung im physiologischen Bereich.
- Richtig
- Falsch
Valin ist eine verzweigtkettige Aminosäure.
- Richtig
- Falsch
Valin ist eine nicht essentielle Aminosäure.
- Falsch
- Richtig
Methionin enthält eine Thiolgruppe.
- Falsch
- Richtig
Vorhandenes Methionin führt zu einer Bildung von Disulfidbrücken.
- Falsch
- Richtig
Tryptophan besitzt einen Indolring in der Seitenkette.
- Richtig
- Falsch
Tryptophan ist aliphatisch.
- Falsch
- Richtig
Phenylalanin enthält ein planares Ringsystem in der Seitenkette.
- Richtig
- Falsch
Phenylalanin ist unpolar.
- Richtig
- Falsch
Prolin ist eine sekundäre α-Aminosäure.
- Richtig
- Falsch
Prolin enthält eine polare Seitenkette.
- Falsch
- Richtig
Glutamin enthält eine Amidgruppe in der Seitenkette.
- Richtig
- Falsch
Glutamin besitzt eine polaren Seitenkette.
- Richtig
- Falsch
Asparaginsäure besteht aus zwei Carboxylgruppen.
- Richtig
- Falsch
Asparaginsäure hat ihren I.E.P. im Sauren.
- Richtig
- Falsch
Arginin enthält eine Guanidinogruppe.
- Richtig
- Falsch
Arginin ist eine basische Aminosäure.
- Richtig
- Falsch
Lysin enthält zwei primäre Aminogruppen.
- Richtig
- Falsch
Lysin ist eine nicht essenzielle Aminosäure.
- Falsch
- Richtig
Alanin ist Bestandteil einer Alkylgruppe.
- Richtig
- Falsch
Alanin ist aliphatisch.
- Richtig
- Falsch
Dozent des Vortrages Allgemeine Strukturmerkmale der proteinogenen Aminosäuren 2010
Dr. rer. nat. Peter Engel
Seit 2011 ist er Ass. Prof. an der DPU in Krems an der Donau und ist dort für die vorklinische Ausbildung der Studenten der Zahnmedizin in den naturwissenschaftlich geprägten Fächern (Biochemie, Chemie, biologie) verantwortlich.
Er ist Mitbegründer (2001) und geschäftsführender Mitgesellschafter der NawiKom GbR (nawikom.de) sowie Mitgesellschafter der PhysiKurs GmbH (physikurs.de). In beiden Unternehmungen ist er hauptverantwortlich für die konzeptionelle Entwicklung und Umsetzung der Lehr- und Lernkonzepte.Im Zentrum steht die mittlerweile über mehr als 25jährige professionelle Lehrtätigkeit in den vorklinischen Fächern Biologie, Chemie und Biochemie sowie den klinischen Fächern Pharmakologie und Immunologie. Hierdurch verfügt er über eine weitreichende interdisziplinäre Kernkompetenz sowie über Erfahrungen bezüglich der Anforderungen des Medizinstudiums, den entsprechenden Prüfungsinhalten und der entsprechenden Umsetzung in Zielgruppen-gerichtete Lehr- und Trainingsveranstaltungen (Semesterabschlussprüfungen, Physikum, beruflich verwendbares fächerübergreifendes vorklinisches Wissen).
Vor Beginn seiner Selbständigkeit war er von 1991-1998 in der Arbeitsgruppe für biochemische Pharmakologie an der Ruhr-Universität Bochum als Laborleiter und Dozent in Forschung und Lehre tätig. Sein Diplom- und Dissertation erfolgten am Max-Planck-Institut für experimentelle Endokrinologie Hannover (Schwerpunkt: Molekulare Wirkungen der Estrogene) ; sein Studium der Biochemie (Abschluss: Dipl.-Biochemiker) absolvierte er an der Medizinischen Hochschule Hannover.
Kundenrezensionen
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14 Rezensionen ohne Text
Auszüge aus dem Begleitmaterial
... Proteine erster Abschnitt der Ärztlichen Prüfung: ...
... sind tetraedrisch und sp3 hybridisiert ...
... Optische Aktivität und optisch aktive Moleküle. Ein asymmetrisches (chirales Zentrum oder stereogenes Zentrum) C-Atom besitzt 4 verschiedene Substituenten. Asymmetrische Moleküle sind optisch aktiv, ...
... Je größer der Ks-Wert, desto stärker die Säure. Im Falle des pKs-Wertes gilt: je kleiner ...
... PhysiKurs 5 1.2 Säure-Base-Verhalten Ladungszustand einer Aminosäure ist abhängig vom pH-Wert ...
... entweder – nach der Größe geordnet (pKs1, pKs2 usw.) oder –nach der Lage im Molekül (pK-COOH, pK-NH3+, pKR) ...
... 1.2 Säure-Base-Verhalten 1.2.2 Berechnung des I.E.P. Besitzt eine Aminosäure mehr als 2 dissoziable Gruppen, werden zur Berechnung des ...
... 1.2 Säure-Base-Verhalten 1.2.2 Berechnung des I.E.P. von Lysin 2 ...
... pH-Wert niedriger als der pKs1-Wert, dominiert die Säureform (1). Bei A liegt die Aminosäure nahezu vollständig als (1) vor B: Ist der pH-Wert gleich dem pKs1-Wert, sind die Konzentrationen von (1) und (2) entsprechend der Henderson-Hasselbalch-Gleichung gleich groß C: Am I.E.P. liegt vorrangig das ...
... Besitzt die Seitenkette polare oder unpolare Eigenschaften, essenziell – nicht essenziell – muss die Aminosäure mit der Nahrung ...
... geladen unpolar - Gly - Ala - Val - Leu - Ile ungeladen aliphatisch aromatisch - Phe - Tyr - Trp - ...
... Die Aminosäure wird zur Ketosäure und die Ketosäure zur Aminosäure Ketogruppe sekundäre Hydroxylgruppe primäre Ammoniumgruppe Alanin ...
... Transaminierung, Transaminase (= Aminotransferase), Pyridoxalphosphat (PALP) ein Vitamin B6-Derivat *Bei einer Transaminierung wird die Aminogruppe einer Aminosäure auf eine Ketosäure übertragen, ...
... Glycin ist die einzige Aminosäure ohne asymmetrisches Zentrum. Glycin kann auch als ...
... Eigenschaften der Seitenketten Serin (Ser, S) und Threonin (Thr, T), Serin und Threonin gehören zu den Aminsoäuren mit einer polaren ungeladenen ...
... Disulfidgruppe auch als Disulfangruppe bezeichnet ...
... 20 1.3.3 Physikochemische Eigenschaften der Seitenketten Strukturelle Verwandschaft von Cys, Ser und Sec...
... Proteine, die Selenocystein enthalten werden als Selenoproteine bezeichnet, wichtige Selenoproteine sind – die ...
... 22 1.3.3 Physikochemische Eigenschaften der Seitenketten Tyrosin (Tyr, Y): phenolische OH-Gruppe, Tyrosin besitzt 3 pKs-Werte, ...
... Adrenalin Estradiol (C18) Thyroxin (T4/Tetraiodthyronin) ...
... PhysiKurs 24 1.3.3 Physikochemische Eigenschaften der Seitenketten ...
... verzweigtkettige Aminosäuren bezeichnet aliphatische Seitenkette, gehören zu den essentiellen Aminosäuren Valin, Isoleucin ...
... PhysiKurs 26 1.3.3 Physikochemische Eigenschaften der Seitenketten Homocystein – Methionin (Met, M) ...
... Aminosäuren Phe – Tyr und insbesondere Trp sind für die Absorption von Proteinen ...
... PhysiKurs 28 1.3.3 Physikochemische Eigenschaften der Seitenketten Prolin ...
... Glutamin (Gln, Q) ...
... 30 1.3.3 Physikochemische Eigenschaften der Seitenketten Arginin (Arg, R) : Guanidinium-Ion ...
... PhysiKurs 32 Wo liegt der I.E.P von Cys ...
... des Repetitoriums ist nicht gestattet (§§53,54 UrhG) und strafbar (§ 106 UrhG). ...
... 17 1.5.2 Sekundärstruktur. ...
... 17 1.5.3 Supersekundärstrukturen ...
... 18 1.5.4 Tertiärstruktur ...
... 18 1.5.5 Quartärstruktur ...
... 19 1.6 Proteinfaltung ...
... 20 1.6.1 Wie nimmt ein Protein die richtige Konformation ein? ...
... 20 1.6.2 Proteindisulfidisomerase (PDI) ...
... 20 1.6.3 Peptidyl-Prolyl-cis-trans-Isomerasen ...
... 20 1.6.4 Molekulare Chaperone ...
... 20 . 2 Enzyme und Enzymkinetik ...
... 22 2.1 Wirkug ...
... 26 2.4.8 Zerfalls- und Bildungsgeschwindigkeit des ES-Komplexes ...
... 27 2.4.9 Michaelis-Menten-Plot: v-S-Diagramm ...
... 27 2.4.10 Michaeliskonstante: Experimentelle Bestimmung ...
... 28 2.4.1 1 Lineweaver-Burk-Beziehung ...
... 29 2.5 Hemmung der Enzymaktivität ...
... 29 2.5.1 Kompetitive Hemmung ...
... 29 2.5.2 Nicht-Kompetitive Inhibition ...
... 30 2.5.3 Irreversible Inhibitoren ...
... 30 2.6 Regulation der Enzymaktivität ...
... 31 2.6.1 Allosterische Regulation ...
... 31 2.6.2 Kovalente Modifikation = Interkonversion ...
... 46 4.1.7 Ringschlussreaktion - Anomere Verbindungen ...
... 46 4.1.8 Furanosen / Pyranosen ...
... 47 4.1.9 Wichtige Hexosen in der Haworth-Ringformel ...
... 48 4.1.10 Disaccharide 4.2 Kohlenhydrate - Verdauung und Resorption ...
... 49 4.2.1 Resorption der Glucose und anderer Monosaccharide ...
... 49 4.2.2 GLUT -Tabelle ...
... 49 4.3 Glykolyse ...
... 50 4.3.1 Übersicht ...
... 50 4.2.1 Reaktionen der Glykolyse ...
... 58 4.4.1 Übersicht ...
... 58 4.4.2 Reaktionen der Gluconeogenese ...
... 58 4.5 Regulation von Glykolyse und Gluconeogenese ...
... 61 4.5.1 Beziehungen: Gluconeogenese Lipidstoffwechsel ...
... 61 4.5.2 Hormoneller Einfluss auf das Expressionsmuster - langfristige Wirk\nung ...
... 61 4.5.3 Allosterische Regulation ...
... 62 4.6 Glykogenstoffwechsel ...
... 63 4.6.1 Glykogenaufbau ...
... 64 4.6.2 Glykogenabbau ...
... 66 4.6.3 Regulation des Glykogenstoffwechsels ...
... Spiegelebene Säure-Base-V erhalten. Aminosäuren besitzen mindestens zwei dissoziable Gruppen, jeder dissoziablen Gruppe lässt sich ein pKs-Wert zuordnen, die pKs-Werte werden entweder nach der Größe geordnet ( pKs1, pKs2 usw .) oder nach der Lage im Molekül ( pKs-COOH, pKs-NH 3+, pKs-R) bezeichnet. Licht: Optische Aktivität und optisch aktive Moleküle. Ein asymmetrisches (chirales Zentrum oder stereogenes Zentrum) C-Atom besitzt 4 verschiedene Substituenten. Asymmetrische Moleküle sind optisch aktiv, d. h. sie drehen die Ebene von linear polarisiertem Licht. Chirale Moleküle, die sich wie Bild und Spiegelbild verhalten (Enantiomere = Spiegelbildisomere), drehen die Ebene des linear polarisierten Lichtes in entgegengesetzter Richtung (+ = rechtsdrehend, ...
... Berechnung des I.E.P: Die beiden pKs-Werte werden herangezogen, die das Zwitterion flankieren. Saure Aminosäure am Beispiel der Asparaginsäure ...
... (3) hängen vom pH-Wert der umgebenden Lösung ab. A: Ist der pH-Wert niedriger als der pKs1-Wert, dominiert die Säureform (1). Bei A liegt die Aminosäure nahezu vollständig als (1) vor. B: Ist der pH-Wert gleich dem pKs1-Wert, sind die Konzentrationen von (1) und (2) entsprechend der Henderson-Hasselbalch-Gleichung gleich groß. C: Am I.E.P. liegt vorrangig das Zwitterion vor. D: Ist der pH-Wert gleich dem pKs2-Wert, sind die Konzentrationen von (2) und (3) entsprechend der Henderson-Hasselbalch-Gleichung gleich ...
... Histidin, Prolin, Asparaginsäure, Asparagin, Glutaminsäure, Glutamin ...
... Cystein (Cys, C). C) Aminosäuren mit polaren geladenen Seitenketten: Lysin (Lys, L), Arginin (Arg, R), Histidin (His, H), Asparaginsäure (Asp, D), Glutaminsäure (Glu, E). (In Klammern sind jeweils die Dreibuchstaben- resp. Einbuchstabensymbole angegeben). Klassifikation von Aminosäuren: Proteinogene Aminosäuren werden während der Proteinbiosynthese am Ribosom in die wachsende Peptidkette eingebaut. Proteinogen - nicht proteinogen: 22 Aminosäuren, 20+1 (Selenocystein) +1 (Pyrrolysin: nicht beim Menschen). Nach den physikochemischen Eigenschaften besitzt die Seitenkette polare oder unpolare Eigenschaften. Essenziell - nicht essenziell: Muss die Aminosäure mit der Nahrung zugeführt werden? Ketogen - glucogen: Kann ...
... Atombindung zwischen O und H handelt es sich um Aminosäuren mit polaren Eigenschaften Die alkoholische OH-Gruppe besitzt jedoch keine sauren Eigenschaften, d. h. sie ist in wässriger Umgebung nicht in der Lage, ein Proton abzugeben. b) Sulfhydrylgruppe: Alternative Bezeichnungen sind SH -, Thiol - oder Mercaptogruppe. Cystein ist die einzige proteinogene Aminosäure mit einer Thiolgruppe. Oxidation, Reduktion, Thiol-Gruppen, Disulfidgruppe, 2 Cystein-Moleküle, Cystein. Die charakteristische Eigenschaft der SH-Gruppe liegt in deren Redoxverhalten: durch Oxidation erhält man ein Disulfid, das durch erneute ...
... (C-H-Bindungen sind unpolar!). Val, Ile und Leu fasst man auch als die verzweigtkettigen Aminosäuren zusammen (darüber hinaus gehören sie zu den essentiellen Aminosäuren. Phenolische Gruppen: phenolische Gruppen sind ‘stärker sauer’ als Alkohole aber ‘schwächer sauer’ als Carbonsäuren. Biochemisch wichtige Phenole sind neben dem Tyrosin die Catecholamine (Dopamin, Noradrenalin und Adrenalin, phenolische Gruppen in ortho-Stellung), aber auch die Schilddrüsenhormone. Unter den Steroidhormonen besitzen ausschließlich die Estrogene eine phenolische OH-Gruppe. Das Dihydroubichinon (Ubichinol) besitzt zwei phenolische Gruppen in para-Stellung ...
... f) Thioether Met zählt ebenfalls zu den hydrophoben Aminosäuren. Die Thioethergruppierung besitzt hydrophobe Eigenschaften. Homocystein ist das Homolog des Cysteins (eine C\H2-Gruppe mehr). Thioether-Gruppierung: Homocystein Thioether sollten nicht mit Thioester verwechselt werden (Säure + Thioalkohol). g) Amidgruppen in der Seitenkette von Gln und Asn sind Säureamide und leiten sich dement sprechend von der Glutamin- ...
